Glucoamilases mutantes termoestáveis do fungo Aspergillus awamori expressas em levedura Saccharomyces cerevisiae: Sequenciamento do gene, produção e purificação das enzimas obtidas por fermentação submersa

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Seleção de fungos termofílicos para produção de lipase e aplicação na produção de biodiesel

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Produção de enzimas ligninolíticas por fungos basidiomicetos por fermentação em estado sólido utilizando resíduos sólidos agroindustriais, visando potencial aplicação na produção animal

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Enzimas exógenas em dietas para frangos de corte

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Enzimas exógenas na alimentação do cachara (Pseudoplatystoma reticulatum)

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Caracterização e funcionalidade das enzimas modificadoras de histona desacetilases (HDAC) e arginina peptidil deiminase 4 (PADI4) no desenvolvimento embrionário

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Probiótico e enzimas em dietas de frangos de corte: desempenho, características da cama e excretas e produção de biogás

Pós-graduação em Zootecnia - FCAV

Bromophenol blue discoloration using peroxidase immobilized on highly activated corncob powder

The aim of the present study was to evaluate the efficacy of peroxidase immobilized on corncob powder for the discoloration of dye. Peroxidase was extracted from soybean seed coat, followed by amination of the surface of the tertiary structure. The aminated peroxidase was immobilized on highly activated corncob powder and employed for the discoloration of bromophenol blue. Amination was performed with 10 or 50 mmol.L-1carbodiimide and 1 mol.L-1ethylenediamine. The amount of protein in the extract was 0.235 ± 0.011 mg.mL-1and specific peroxidase activity was 86.06 ± 1.52 µmol min-1.mg-1, using 1 mmol.L-1ABTS as substrate. Ten mmol.L-1and 50 mmol.L-1 aminated peroxidase retained 88 and 100% of the initial activity. Following covalent immobilization on a corncob powder-glyoxyl support, 10 and 50 mmol.L-1aminated peroxidase retained 74 and 86% of activity, respectively. Derivatives were used for the discoloration of 0.02 mmol.L-1bromophenol blue solution. After 30 min, 93 and 89% discoloration was achieved with the 10 mmol.L-1and 50 mmol.L-1derivatives, respectively. Moreover, these derivatives retained 60% of the catalytic properties when used three times. Peroxidase extracted from soybean seed coat immobilized on a low-cost corncob powder support exhibited improved thermal stability. Keywords: Peroxidases. Multipoint immobilization of enzymes. Aminated enzymes. Corncob powder. RESUMO Descoloração de azul de bromofenol utilizando peroxidase imobilizada em pó de sabugo de milho altamente ativado Nesta pesquisa a enzima peroxidase foi extraída do tegumento de sementes de soja, e a superfície da estrutura terciária foi aminada. A peroxidase aminada foi imobilizada em suporte pó de sabugo de milho altamente ativado e utilizado na descoloração de azul de bromofenol. A aminação da peroxidase foi realizada com carbodiimida em concentrações de 10 e 50 mmol.L-1, e 1 mol.L-1de etilenodiamina. A quantidade de proteínas no extrato foi de 0,235 ± 0,011 mg.mL-1, e a atividade específica da peroxidase foi 86,06 ± 1,52 µmol min-1.mg-1, usando 1 mmol.L-1de ABTS como substrato. A peroxidase aminada a 10 mmol.L-1reteve 88% e a aminada a 50 mmol.L-1reteve 100% da atividade inicial. As peroxidases aminadas a 10 ou 50 mmol.L-1foram covalentemente imobilizadas em suporte glioxil-pó de sabugo de milho com atividade recuperada de 74% e 86%, respectivamente. Os derivados obtidos foram utilizados na descoloração de solução de azul de bromofenol 0,02 mmol.L-1. Após 30 min 93% de descoloração foram alcançados com o derivado glioxil-pó de sabugo de milho com a peroxidase aminada 10 mmol.L-1e 89% com a aminada 50 mmol.L-1. Estes derivados mantiveram 60% das propriedades catalíticas, quando utilizado por três vezes. A peroxidase extraída do tegumento da semente de soja imobilizada em suporte de baixo custo pó de sabugo de milho apresentou melhoria na estabilidade térmica da enzima. Palavras-chave: Peroxidases. Imobilização multipontual de enzimas. Aminação de enzimas. Pó de sabugo de milho.

Influência dos genótipos / haplótipos das posições polimórficas -786T > C, 894G > T e Íntron 4b / a do gene NOS3 sobre o sistema cardiovascular e a atividade das enzimas antioxidantes em adultos submetidos ao treinamento físico aeróbio

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Treinamento aeróbio de natação aumenta a atividade de enzimas antioxidantes e o conteúdo de glicogênio no musculoesquelético de ratos

INTRODUCTION: Studies which verified the effects of physical exercise on oxidative stress biomarkers and its relation to muscle glycogen are lack. OBJECTIVE: The present study verified the effects of aerobic swimming training (AST) on biomarkers of oxidative stress, glycogen content and cell growth in the skeletal muscle of rats. METHODS: Eighteen male Wistar rats (60 days) were divided into two groups: Sedentary Group (SG; n = 10): sedentary rats; and Trained Group (TG; n = 8): rats subjected to AST (5.0% of body weight), 1h/day, 5x/week, during 8 weeks. The activity of antioxidant enzymes (AOE) superoxide dismutase (SOD; U/ml), catalase (CAT; µmol/min/100mg), glutathione peroxidase (GPx; nmol/min/100mg), and substances that react with thiobarbituric acid levels (TBARs; nmolMDA/mg protein) were determined in the right gastrocnemius muscle. Glycogen (mg/100mg), protein (g/100g), and DNA (g/100g) contents were evaluated in the left gastrocnemius muscle. Data were analyzed by Student t-test (p < 0.05). RESULTS: AOE activity was higher in the TG group (CAT: 0.87 ± 0.04; SOD: 6.49 ± 0.45; GPX: 6.49 ± 0.52) when compared to SG group (CAT: 0.52 ± 0.03; SOD: 4.10 ± 0.37; GPx: 2.87 ± 0.35). TBARs levels was lower in TG (TG: 2.35 ± 0.45; SG: 8.90 ± 0.47). Gastrocnemius glycogen content (SG: 0.108 ± 0.013; TG: 0.320 ± 0.012) and protein/DNA ratio (SG: 24.94 ± 3.25; TG: 41.68 ± 4.02) were higher in TG group. CONCLUSION: Altogether, these data provide evidence that AST improved antioxidant defense, which may be associated to higher glycogen content of skeletal muscle of the animals.

Avaliação dos efeitos deletérios do diuron e de seus metabólitos em lambaris (Astyanax sp.): testes de toxicidade, marcadores de estresse oxidativo, marcadores genotóxicos e enzimas de biotransformação

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Produção e aplicação de enzimas na redução de biofilme de Candida albicans

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Desenvolvimento de um biorreator rotativo para produção de enzimas celulolíticas por fermentação em estado sólido

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Produção de ligno-hemi-celulases por fermentação em estado sólido e avaliação dos efeitos da aplicação das enzimas na composição química e estrutura do bagaço e da palha de cana

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Níveis de inclusão de sorgo e adição de enzimas Exógenas em dietas para frangos de corte

Pós-graduação em Zootecnia - FMVZ