69 resultados para Sardine Lipases


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A protein extract containing a plant lipase from oleaginous seeds of Pachira aquatica was tested using soybean oil, wastewater from a poultry processing plant, and beef fat particles as substrate. The hydrolysis experiments were carried out at a temperature of 40°C, an incubation time of 90 minutes, and pH 8.0-9.0. The enzyme had the best stability at pH 9.0 and showed good stability in the alkaline range. It was found that P. aquatica lipase was stable in the presence of some commercial laundry detergent formulations, and it retained full activity up to 0.35% in hydrogen peroxide, despite losing activity at higher concentrations. Concerning wastewater, the lipase increased free fatty acids release by 7.4 times and promoted the hydrolysis of approximately 10% of the fats, suggesting that it could be included in a pretreatment stage, especially for vegetable oil degradation.

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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The present work aims to update a series of information about the regional fishing production, by presenting and characterizing the contribution of the different sub-systems of the Amazon basin to the catch landed at the main fishing market of Manaus, Brazil, from 1994 to 1996. Collectors specifically hired for this function registered key information on the fisheries. Thirty nine types or groups of fish were found in the fishing production landed. Jaraqui (Semaprochilodus spp.), curimatã (Prochilodus nigricans), pacu (Myleinae), matrinchã (Brycon cephalus), sardine (Triportheus spp.), aracu (Anostomidae) and tambaqui (Colossoma macropomum) were the most important items during three consecutive years. In 1994 these items summed up 91.6% of the total production; in 1995 and 1996 these values were, respectively, 85.3% and 86.4% of the total production. Tambaqui landed decreased remarkably during the period 1976-1996. There was a strong seasonal component in the production of the main species; jaraqui and matrinchã were mostly landed between April and June, while curimatã, pacu, and sardine were mostly landed during the dry season. Other important items showed a strong inter-annual variation in their production. The fishing production landed came mostly from the sub-system of the Purus River (around 30% of the total production). The subsystem of the Medium-Solimões contributed with an average of 15% and the sub-systems of the Madeira, Lower-Solimões, Upper-Amazon and Juruá, together contributed with 11.5% of the total production landed. Finally, the remaining sub-systems contributed with only 7.6% of the production.

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.

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Pós-graduação em Biotecnologia - IQ

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Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)