486 resultados para Inativação enzimática


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s not degraded in the rumen but destroy ureasis. Soybean meal is one of the protein ingredients commonly used in formulations of animal feeds. In the diets of monogastric bran has high protein content provided by a greater separation of soybean hulls. For the ruminant protein value of the meal is lower with the inclusion of soybean hulls to reduce the level of protein. With the increased consumption of meal high protein, due to increases in production of pigs and poultry in recent years, increasing the availability of soybean hulls on the market, this is because soybean hulls is little understood in the feeding of monogastric . In this context, the main objective of this study was to determine the times and temperatures needed to ensure the effective inactivation of ureasis present in the bran and soybean hulls. According to the assessments, to make the determination of temperatures and times required for the inactivation of ureasis present in the bran and soybean hulls are 170 º C and 25 minutes for soybean meal and 140 ° C 10 minutes for soybean hulls, respectively

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Pós-graduação em Química - IBILCE

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This work has main aim of is to propose the synthesis and characterization of nanostructured materials for oxidation of carbohydrates such as glucose, with non-enzymatic catalysis. The proposed pathway of synthesis of metal catalysts is the polyol method and techniques of physical characterization proposals for analysis of prepared catalyst pass through diffraction technique of ray-x (DRX), scanning electron microscopy (SEM) and Energy Dispersive Spectroscopy ray-x (EDX). Technical proposals for the electrochemical characterization of the synthesized catalysts are Cyclic voltammetry (CV) and differential pulse voltammetry (DPV). The prospects of this work are compared by the catalytic activity of the sensor designed with non-enzymatic sensors and biosensors also known in the literature

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Pós-graduação em Pesquisa e Desenvolvimento (Biotecnologia Médica) - FMB

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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Pós-graduação em Agronomia (Horticultura) - FCA

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As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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The production of ethanol and sugar from sugarcane juice generate as byproduct, the bagasse. Currently, the bagasse, an industrial lignocellulosic biomass, can be used for production of second-generation ethanol, since when it is submitted to hydrolytic processes generates fermentable sugars. The objective of this study was to produce fungal enzymes capable of hydrolyzing this lignocellulosic biomass to generate glucose. For this, we used the mushroom species Lentinula edodes, Pleurotus ostreatus, Pleurotus eryngii, and Pycnoporus sanguineus as potential sources of laccase, manganese peroxidase and lignin peroxidase enzymes, capable of hydrolyzing the crushed sugarcane. The hydrolysis process was performed with the highest enzymatic activities observed from laccase in L. edodes (39.23 U-mL after 25 day incubation), P. ostreatus (2.5 U U-mL after 27 day incubation), P. sanguineus (80 U-mL after 27 days of incubation) and P. eryngii (16.45 U-mL 15 days incubation). MnP and LiP showed no significant results. The enzymatic hydrolysis of sugarcane bagasse in natura (32,17% hemicellulose, cellulose 52,45% and 10,62% lignin) and bagasse hydrolyzate with 7,0% H2SO4 (0,20% hemicellulose, 68,82% to 25,33% cellulose and lignin) were evaluated for each enzymatic obtained. Compared to others, the enzymes produced by P. sanguineus incubated in sugarcane bagasse showed better efficiency resulting in glucose with an average content of 0,14 g-L. Although the levels of glucose determined in this work were low in relation to the literature, it can be stated that the laccase, manganese peroxidase and lignin peroxidase enzymes demonstrated good hydrolytic potential, especially those produced by the fungus P. sanguineus.

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Ginger is a starchy tubers prized for their chemical components. In the production of any kinds of beverages has been added to the extract of ginger. However, in view of the high starch content, a possibility of further development of the agribusiness sector this would be the hydrolysis tuberous rhizomes disqualified for export in order to obtain hydrolysates that would be used in the preparation of fermented beverages. This work aimed to evaluate the production of sugar from rhizomes of ginger. Two α-amylase enzymes were tested in the stage of liquefaction (Liquozyme Supra (T1) and Termamyl 2X (T2)), as well as the effect of time of action of amyloglucosidase (AMG 300L). The hydrolysates were analyzed in liquid chromatography (HPLC) and was also carried out the mass balance of the processes. The results showed higher hydrolysis of starch in the treatment that used Liquozyme Supra in liquefaction. The action time of 18 hours of AMG 300L hydrolyzate which gave an 98% of its chemical components was glucose.