452 resultados para íons divalentes
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
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Pós-graduação em Química - IQ
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Pós-graduação em Ciência dos Materiais - FEIS
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Pós-graduação em Química - IQ
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In this study, it was demonstrated that β-galactosidase can be deactivated and reactivated with EDTA and divalent metal ions. The enzyme was deactivated after 20 minutes in EDTA solution. Maximal deactivation at the lowest EDTA concentration (10-3 mol.L-1) occurred in the presence of Tris-HCl buffer (pH 7.0). The enzyme recovered 50% of its initial activity after 10 minutes at Mg2+concentrations higher than 0.1 mmol.L-1. Experimental concentrations of 0.1 mmol.L-1 Mn2+ and 1.0 mmol.L-1 Co2+ were sufficient to reactivate the enzyme to around 300% of the control activity for the Mn2+ ion and nearly 100% for the Co2+ ion. The enzyme gradually lost its activity when the Co2+ concentration was 10-2 mol.L-1. Ni2+ and Zn2+ were unable to restore the catalytic activity. Km app and Vmax app were 1.95 ± 0.05 mmol.L-1 and 5.40 ± 0.86x10-2 mmol.min-1.mg-1, with o-NPG as substrate. Optimal temperature and pH were 34oC and 7.5. The half-life (t1/2) at 30°C was 17.5 min for the holoenzyme and 11.0 min for the apoenzyme. With respect to pH variation, the apoenzyme proved to be more sensitive than the holoenzyme. Keywords: β-galactosidase. Divalent metallic ions. Enzyme activity. Stability. RESUMO Efeito de íons metálicos divalentes na atividade e estabilidade da β-galactosidase isolada de Kluyveromyces lactis Este estudo demonstra como a β-galactosidase pode ser desativada e reativada usando EDTA e íons metálicos divalentes. A enzima foi desativada após 20 minutos na presença de EDTA. Desativação máxima para a menor concentração de EDTA (10-3 mol.L-1) ocorreu na presença do tampão Tris-HCl. A enzima recuperou 50% de sua atividade inicial após 10 minutos na presença de Mg2+ em concentrações superiores a 0,1mmol.L-1. Concentrações de 10-4 e 10-3mol.L-1 de Mn2+ e Co2+ foram suficientes para reativar a enzima em 300% comparado ao controle de íons Mn2+ e aproximadamente 100% para íons Co2+. A enzima perdeu gradualmente a sua atividade quando a concentração foi de 10-2 mol.L-1. Ni2+ e Zn2+ foram incapazes de restabelecer a atividade catalítica. Km app e Vmax app foram 1,95 ± 0,05 mmol.L-1 e 5,40 ± 0,86 x 10-2 mmol.min-1.mg-1. A temperatura e pH ótimos foram 34ºC e 7,5. A meia vida da holoenzima foi de 17,5 min a 30ºC e para a apoenzima foi de 11,0 min a 30ºC. Quanto à variação de pH, a apoenzima provou ser mais sensível que a holoenzima. Palavras-chave: β-galactosidase. Íons metálicos divalentes. Atividade enzimática. Estabilidade.
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Cerâmicas nanoestruturadas à base do óxido niobato de estrôncio e potássio com inserção de lons cobre e Processo otimizado de fabricação de cerâmicas nanoestruturadas à base do óxido niobato de estrôncio e potássio com inserção de lons cobre via sinterização aditivada com óxido de cobre", a presente invenção descreve uma classe de materiais compósitos cerâmicos ferroelétricos nanoestruturados à base do óxido niobato de estrôncio e potássio obtidos via sinterização aditivada com óxido de cobre II (CuO). Os materiais compósitos cerâmicos KSN - CuO são sinterizados entre 960 <198>C a 1250 <198>C, a composição do aditivo de sinterização (CuO) está entre 0,5 a 2,0 % (percentagem em massa).
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A invenção descreve uma classe de materiais compósitos cerâmicos ferroelétricos nanoestruturados à base do óxido niobato de estróncio e potássio obtidos via sinterização aditivada com óxidos de cobre (CuO/Cu~ 2~O), preferencialmente o óxido de cobre II, e óxido de boro (B~ 2~O~ 3~). Os materiais compósitos cerâmicos KSN - CuO:B~ 2~O~ 3~ são sinterizados entre 960<198>C a 1250<198>C, diversas razões em massa CuO:B~ 2~O~ 3~ (1:1, 1:2, e 1:4) são utilizadas como aditivos de sinterização.