Potencial anti-inflamatório de Pyrenocine A isolada do Penicillium paxilli: abordagem profilática e terapêutica

Pós-graduação em Biociências e Biotecnologia Aplicadas à Farmácia - FCFAR

Produção de biossurfactantes pelos fungos Aspergillus ochraceus e Penicillium expansum em fermentação semi-sólida utilizando resíduos agroindustriais como substrato

Pós-graduação em Microbiologia - IBILCE

Caracterização da atividade da fosfatase ácida de Penicillium implicatum

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Produção e caracterização do complexo xilanolítico de Penicillium janczewskii

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Xilanase de Penicillium chrysogenum: produção em um resíduo agroindustrial, purificação e propriedades bioquímicas

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC

Utilização de processos oxidativos avançados baseados em ozônio como pré-tratamento para bagaço de cana-de-açúcar, e hidrólise do bagaço pré-tratado com combinado enzimático dos fungos Penicillium viridicatum RFC3 e Trichoderma reesei QM9414

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Purificação e caracterização bioquímica de poligalacturonases produzidas pelo fungo Penicillium viridicatum RFC3 em fermentação em estado sólido e submersa

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Complexo xilanolítico de Penicillium sclerotiorum: produção, purificação e caracterização de xilanases e de ß-xilosidases

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Xilanases, ß-xilosidases de Penicillium janczewskii: purificação, caracterização e aplicação no branqueamento da polpa celulósica e para ração animal

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Xylanase and beta-Xylosidase from Penicillium janczewskii: Production, Physico-chemical Properties, and Application of the Crude Extract to Pulp Biobleaching

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Potent Anti-Inflammatory Activity of Pyrenocine A Isolated from the Marine-Derived Fungus Penicillium paxilli Ma(G) K

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Produção e caracterização de a-L-arabinofuranosidase de Penicillium janczewskii

A xilana, o segundo principal componente da parede celular vegetal, pertence ao grupo das hemiceluloses, sendo composta por diferentes carboidratos, principalmente xilose e arabinose. Na natureza, devido a sua heterogeneidade estrutural, este complexo polissacarídeo é completamente hidrolisado pela ação sinergística de diferentes enzimas, incluindo xilanases e β-xilosidases, responsáveis pela degradação da sua cadeia principal e outras enzimas chamadas auxiliares ou desramificantes, importantes para remoção dos grupos laterais. Dentre estas últimas, destacam-se as α-L-arabinofuranosidases, enzimas responsáveis pela remoção de resíduos L-arabinofuranosil do polímero. As arabinofuranosidases podem ser produzidas por micro-organismos, como bactérias e fungos, sendo essencialmente enzimas extracelulares. Fungos, especialmente os de solo e madeira, têm sido utilizados para produção de enzimas xilanolíticas, sendo particularmente interessantes do ponto de vista industrial, pelo fato de secretarem suas enzimas diretamente no meio em que se encontram não necessitando de ruptura celular para a liberação das mesmas. Além disso, apresentam níveis de produção mais elevados que os obtidos em culturas bacterianas ou de leveduras. A crescente preocupação com a escassez dos recursos naturais e com a degradação ambiental tem levado à busca por tecnologias mais eficientes, mais competitivas e menos poluentes. Atualmente, muitos processos industriais empregam enzimas microbianas, apresentando inúmeras vantagens em relação às técnicas convencionais. As α-L-arabinofuranosidases podem ser utilizadas individualmente ou em combinação com outras enzimas, representando uma ferramenta promissora para aplicação em diversos processos biotecnológicos como no branqueamento da polpa celulósica, na síntese de oligossacarídeos, na produção de etanol de segunda geração, ou ainda...(Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)

Influência de parâmetros nutricionais e físicos sobre a produção de Lipase por Penicillium janthinellum

As lipases (triacilglicerol acil hidrolases, E.C. 3.1.1.3) constituem uma classe de enzimas que catalisam a hidrólise de ligações ésteres dos triacilgliceróis de cadeia longa, operando na interface óleo/água. Em meios orgânicos, dependendo da quantidade de água, essas enzimas podem catalisar reações de esterificação e transesterificação, atuando como biocatalisadores da síntese de óleos e gorduras. As lipases destacam-se em processos industriais, nos quais são utilizadas como aditivos na produção de detergentes, de papel e celulose, na indústria de laticínios, de cosméticos, entre outros. As lipases microbianas são de maior interesse para aplicação em biotecnologia e em química orgânica, sendo necessária a prospecção de novas fontes de lipases com propriedades distintas. O presente trabalho avaliou a influência de diferentes meios de cultura, do tempo de cultivo, de fontes de carbono e sua concentração, de fontes de nitrogênio, agitação, pH e temperatura sobre a produção de lipase extracelular pelo fungo filamentoso Penicillium janthinellum, isolado de solo de região de Mata Atlântica. A avaliação das melhores condições de cultivo foi realizada através da análise da atividade enzimática, acompanhada pela determinação do íon ρ-nitrofenol liberado na hidrólise do substrato sintético ρ- nitrofenil palmitato. Os experimentos foram realizados em frascos de Erlenmeyer de 125mL contendo 25mL de meio de cultivo, inoculados com 1mL de suspensão contendo 107 conídios, e incubados a 28°C com agitação de 160 rpm e pH 5,5. Entre os quatro meios de cultura testados, o melhor resultado (0,476 ± 0,04 U/mL), com 5 dias de cultivo, foi verificado com o meio 2 composto por (g/L): bacto-peptona 5,0, extrato de levedura 1,0, NaNO3 0,5, KCl 0,5, MgSO4·7H2O 0,5, KH2PO4 2,0 e azeite de oliva 10,0)... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)