Purificação e caracterização de proteínas de venenos de serpentes que interferem na cascata de coagulação sanguínea

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Avaliação da resposta humoral e da capacidade de neutralização do soro de camundongos Swiss inoculados com venenos nativo e irradiado com cobalto-60 de serpentes Crotalus durissus terrificus, Bothrops jararaca, Bothrops jararacussu e Bothrops moojeni

Pós-graduação em Doenças Tropicais - FMB

Aspectos clínico, laboratorial e histopatológico da intoxicação experimental pelos venenos das serpentes Bothrops jararaca e Crotalus durissus terrificus em ratos Wistar tratados com antiveneno e Mikania glomerata

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Estudos estruturais e filogenéticos com fosfolipases e serino proteases de venenos de serpentes botrópicas nativas e quimicamente modificadas

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Análise peptidômica dos venenos de vespas sociais neotropicais

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Estrutura e função de mastoparanos dos venenos de vespas

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Bioprospecção e caracterização químico-funcional de compostos orgânicos da baixas massas molecularesde venenos das vespas sociais: Agelaia pallipes pallipes, Agelaia vicina e Polybia paulista (Hymenoptera - Vespidae)

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Biologia Celular e Molecular) - IBRC

Caracterização das atividades de PLA2s Lys49, isoladas de venenos de serpentes do gênero Bothrops, em preparação neuromuscular de camundongos e influência de agentes neutralizadores

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Farmacologia) - IBB

Estudos estruturais com fosfolipases A2 isoladas de venenos de serpentes dos gêneros Bothrops e Crotalus

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Genética) - IBB

Ocorrências e distribuição de bactérias resistentes a metais pesados em sedimentos da Baía do Araça, São Sebastião (SP)

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Estudo peptídico e determinação do perfil de metabólitos de venenos de escorpiões da família buthidae: Tityus serrulatus, Tityus bahiensis e Tityus obscurus

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Purification and biological effects of a C-type lectin isolated from Bothrops moojeni

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Renal- and calcium-dependent vascular effects of Polybia paulista wasp venom

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Purification, characterization, crystallization and theoretical molecular modeling of gyroxin fraction from Crotalus durissus terrificus venom (Laurenti, 1768)

The venom of Crotalus durissus terrificus snakes presents various substances, including a serine protease with thrombin-like activity, called gyroxin, that clots plasmatic fibrinogen and promote the fibrin formation. The aim of this study was to purify and structurally characterize the gyroxin enzyme from Crotalus durissus terrificus venom. For isolation and purification, the following methods were employed: gel filtration on Sephadex G75 column and affinity chromatography on benzamidine Sepharose 6B; 12% SDS-PAGE under reducing conditions; N-terminal sequence analysis; cDNA cloning and expression through RT-PCR and crystallization tests. Theoretical molecular modeling was performed using bioinformatics tools based on comparative analysis of other serine proteases deposited in the NCBI (National Center for Biotechnology Information) database. Protein N-terminal sequencing produced a single chain with a molecular mass of similar to 30 kDa while its full-length cDNA had 714 bp which encoded a mature protein containing 238 amino acids. Crystals were obtained from the solutions 2 and 5 of the Crystal Screen Kit (R), two and one respectively, that reveal the protein constitution of the sample. For multiple sequence alignments of gyroxin-like B2.1 with six other serine proteases obtained from snake venoms (SVSPs), the preservation of cysteine residues and their main structural elements (alpha-helices, beta-barrel and loops) was indicated. The localization of the catalytic triad in His57, Asp102 and Ser198 as well as S1 and S2 specific activity sites in Thr193 and Gli215 amino acids was pointed. The area of recognition and cleavage of fibrinogen in SVSPs for modeling gyroxin B2.1 sequence was located at Arg60, Arg72, Gln75, Arg81, Arg82, Lis85, Glu86 and Lis87 residues. Theoretical modeling of gyroxin fraction generated a classical structure consisting of two alpha-helices, two beta-barrel structures, five disulfide bridges and loops in positions 37, 60, 70, 99, 148, 174 and 218. These results provided information about the functional structure of gyroxin allowing its application in the design of new drugs.