Gestion de la rareté de l’eau à Amman : rationnement de l’offre et pratiques des usagers

Notre article aborde la question du rationnement de l’offre d’eau potable dans la capitale jordanienne Amman. Il étudie la gestion publique-privée du rationnement, ainsi que ses impacts socio-économiques sur les usagers. Si 98 % de la population jordanienne jouit d’un raccordement au réseau d’eau potable, cet accès demeure assujetti à une intermittence en quantité et en qualité. Une situation expliquée par le discours gouvernemental, qui qualifie les villes du pays d’assoiffées, par la rareté hydrique et la croissance démographique. Or, l’étude du cas d’Amman, à travers la délégation, de 1999 à 2006, de la gestion du service au secteur privé, montre que le rationnement de l’offre incombe de façon importante à l’état technique du réseau défaillant, aggravé par les pratiques de connexions illégales et le gaspillage. Cet article met en outre l’accent sur les inégalités dans les usages de l’eau entre pauvres et riches, accrues par le rationnement inadapté aux caractéristiques socio-économiques des ménages. Ainsi, le coût des stratégies alternatives pour un accès adéquat à l’eau devient inabordable pour l’ensemble des familles, confrontées à une tarification progressive dont les effets sont pervers, et met en avant le rôle discriminatoire du revenu.

Mapping the landscape of the lymphocytic choriomeningitis virus stable signal peptide reveals novel functional domains

The stable signal peptide (SSP) of the lymphocytic choriomeningitis virus surface glycoprotein precursor has several unique characteristics. The SSP is unusually long, at 58 amino acids, and contains two hydrophobic domains, and its sequence is highly conserved among both Old and New World arenaviruses. To better understand the functions of the SSP, a panel of point and deletion mutants was created by in vitro mutagenesis to target the highly conserved elements within the SSP. We were also able to confirm critical residues required for separate SSP functions by trans-complementation. Using these approaches, it was possible to resolve functional domains of the SSP. In characterizing our SSP mutants, we discovered that the SSP is involved in several distinct functions within the viral life cycle, beyond translocation of the viral surface glycoprotein precursor into the endoplasmic reticulum lumen. The SSP is required for efficient glycoprotein expression, posttranslational maturation cleavage of GP1 and GP2 by SKI-1/S1P protease, glycoprotein transport to the cell surface plasma membrane, formation of infectious virus particles, and acid pH-dependent glycoprotein-mediated cell fusion.