Wasa

Kaupunkinäkymä Vaasasta 1800-luvulta kuvattuna mereltä päin. Kuvassa seuraavat nimetyt rakennukset: Rosenbergs hus, Sandmans hus, Roschiers hus, f.d. Wasastjernska palatset, Danielsons hus, Hedmans hus, Levons Magazin, Levonska huset, Gotzmans hus, Trefaldighets kyrkan, Kihlmans-hus, Rådhuset, Baron Wredes hus, Grek kyrkan, Kasern, Ångbåtsbryggan, Residenset, Häktet.

Virranahto ja jänniterasitukset taajuusmuuttajakäytöissä

Nykyiset IGB-transistorit voivat tuottaa jopa 30 ns nousureunoja, jolloin jänniterasitus jakautuu hyvin epätasaisesti käämien ja kierrosten kesken. Tämä ja eristeissä esiintyvät ilmataskut asettavat käämikierrosten välisten eristeiden jännitekestävyyden koetukselle, ja aiheuttavat riskin osittaispurkaukselle. Urassa hajavuon epätasaisen jakauman aiheuttama virranahto on yleensä ollut esillä suurissa koneissa, jotka toimivat 50 Hz:llä. Nykyään taajuusmuuttajien soveltaminen on mahdollistanut nimellistaajuudeltaan satojen hertsien suurnopeuskoneiden käämitysten valmistamisen pyörölangasta, jolloin virranahto tulee merkittäväksi, koska kierroksia on muutama urassa. Työssä mitattiin jännitteen jakautumista 3.5 MW:n tuulivoimageneraattorin segmentissä käyttäen käämitysten syöttöön erilaisia jännitteen nousuaikoja, ja pyrittiin arvioimaan onko kyseinen kone vaarassa kokea osittaispurkauksia elinikänsä aikana. Työssä on myös käsitelty virranahtoa käyttäen finiittielementtimenetelmää simuloimaan ja vertaamaan erilaisia tilanteita käämitystavoissa pyörölankakoneessa. Tämä on myös osittain sovellettavissa muotokuparilla käämittyihin koneisiin. Käämivyyhdin vyyhdenpään alueella tehdyn johdinnipun 180 asteen kierron vaikutusta simuloitiin ja sen aiheuttamaa parannusta varmennettiin käytännön mittauksilla.

The Structure and Function of αI Domains in Collagen Receptor and Leukocyte Integrins

Integrins are heterodimeric, signaling transmembrane adhesion receptors that connect the intracellular actin microfilaments to the extracellular matrix composed of collagens and other matrix molecules. Bidirectional signaling is mediated via drastic conformational changes in integrins. These changes also occur in the integrin αI domains, which are responsible for ligand binding by collagen receptor and leukocyte specific integrins. Like intact integrins, soluble αI domains exist in the closed, low affinity form and in the open, high affinity form, and so it is possible to use isolated αI domains to study the factors and mechanisms involved in integrin activation/deactivation. Integrins are found in all mammalian tissues and cells, where they play crucial roles in growth, migration, defense mechanisms and apoptosis. Integrins are involved in many human diseases, such as inflammatory, cardiovascular and metastatic diseases, and so plenty of effort has been invested into developing integrin specific drugs. Humans have 24 different integrins, four of which are collagen receptor (α1β1, α2β1, α10β1, α11β1) and five leukocyte specific integrins (αLβ2, αMβ2, αXβ2, αDβ2, αEβ7). These two integrin groups are quite unselective having both primary and secondary ligands. This work presents the first systematic studies performed on these integrin groups to find out how integrin activation affects ligand binding and selectivity. These kinds of studies are important not only for understanding the partially overlapping functions of integrins, but also for drug development. In general, our results indicated that selectivity in ligand recognition is greatly reduced upon integrin activation. Interestingly, in some cases the ligand binding properties of integrins have been shown to be cell type specific. The reason for this is not known, but our observations suggest that cell types with a higher integrin activation state have lower ligand selectivity, and vice versa. Furthermore, we solved the three-dimensional structure for the activated form of the collagen receptor α1I domain. This structure revealed a novel intermediate conformation not previously seen with any other integrin αI domain. This is the first 3D structure for an activated collagen receptor αI domain without ligand. Based on the differences between the open and closed conformation of the αI domain we set structural criteria for a search for effective collagen receptor drugs. By docking a large number of molecules into the closed conformation of the α2I domain we discovered two polyketides, which best fulfilled the set structural criteria, and by cell adhesion studies we showed them to be specific inhibitors of the collagen receptor integrins.

Philosophiae practicae

Esipuhe.