Responses to a crisis: FASA-Renault in Spain during the 1970s

[cat] Aquest treball analitza la trajectòria de l’empresa FASA-Renault durant la dècada dels setanta del segle XX. Aquest període compren els primers anys de la crisis experimentada per l’economia i la industria espanyola entre 1974 y 1985. A nivell extern, l’economia espanyola es va veure afectada per dos xocs en el preu del petroli. A nivell intern, la industria de l’automòbil es va veure afectat per un decret governamental: es tractava de l’anomenat decret “Ford”, aprovat l’any 1972, el qual facilitava l’establiment de Ford a Espanya. Aquest decret va tenir greus conseqüències per a SEAT, el principal productor espanyol. Entre 1972 y 1980 la producció de SEAT es va reduir en una tercera part i la seva situació financera va esdevenir insostenible. Per contra, en aquest període FASA-Renault va esdevenir el principal productor ubicat a Espanya (la seva producció es va multiplicar per 3,5 durant els anys setanta) i en líder de ventes en el mercat espanyol (la seva penetració es va incrementar del 23 al 36%). El principal objectiu del treball es analitzar els factor que expliquen l’èxit de FASARenault durant els anys setanta.

Responses to a crisis: FASA-Renault in Spain during the 1970s

[cat] Aquest treball analitza la trajectòria de l’empresa FASA-Renault durant la dècada dels setanta del segle XX. Aquest període compren els primers anys de la crisis experimentada per l’economia i la industria espanyola entre 1974 y 1985. A nivell extern, l’economia espanyola es va veure afectada per dos xocs en el preu del petroli. A nivell intern, la industria de l’automòbil es va veure afectat per un decret governamental: es tractava de l’anomenat decret “Ford”, aprovat l’any 1972, el qual facilitava l’establiment de Ford a Espanya. Aquest decret va tenir greus conseqüències per a SEAT, el principal productor espanyol. Entre 1972 y 1980 la producció de SEAT es va reduir en una tercera part i la seva situació financera va esdevenir insostenible. Per contra, en aquest període FASA-Renault va esdevenir el principal productor ubicat a Espanya (la seva producció es va multiplicar per 3,5 durant els anys setanta) i en líder de ventes en el mercat espanyol (la seva penetració es va incrementar del 23 al 36%). El principal objectiu del treball es analitzar els factor que expliquen l’èxit de FASARenault durant els anys setanta.

Cotxe de ràdio control basat en un Fórmula 1 a escala 1/5

L’objecte d’aquest projecte és dissenyar un Renault R26 de Fórmula 1 a escala 1/5 capaç de córrer i realitzar les accions pròpies d’un cotxe, de forma teledirigida. La carrosseria, el tipus de suspensions i xassís seran el més semblant possible al cotxe real i estarà propulsat amb un motor de combustió interna de 2 temps

Protein oligomers studied by solid-state NMR the case of the full-length nucleoid-associated protein histone-like nucleoid structuring protein

Members of the histone-like nucleoid structuring protein (H-NS) family play roles both as architectural proteins and as modulators of gene expression in Gram-negative bacteria. The H-NS protein participates in modulatory processes that respond to environmental changes in osmolarity, pH, or temperature. H-NS oligomerization is essential for its activity. Structural models of different truncated forms are available. However, high-resolution structural details of full-length H-NS and its DNA-bound state have largely remained elusive. We report on progress in characterizing the biologically active H-NS oligomers with solid-state NMR. We compared uniformly ((13)C,(15)N)-labeled ssNMR preparations of the isolated N-terminal region (H-NS 1-47) and full-length H-NS (H-NS 1-137). In both cases, we obtained ssNMR spectra of good quality and characteristic of well-folded proteins. Analysis of the results of 2D and 3D (13)C-(13)C and (15)N-(13)C correlation experiments conducted at high magnetic field led to assignments of residues located in different topological regions of the free full-length H-NS. These findings confirm that the structure of the N-terminal dimerization domain is conserved in the oligomeric full-length protein. Small changes in the dimerization interface suggested by localized chemical shift variations between solution and solid-state spectra may be relevant for DNA recoginition.