16 resultados para Ion absorption


Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Aquatic Toxicology 63 (2003) 307-318

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para obtenção do grau de Mestre em Conservação e Restauro

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação apresentada na Faculdade de Ciências e Tecnologia da Universidade Nova de Lisboa para a obtenção do grau de Mestre em Engenharia Biomédica

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Proceedings of the Chemistry and Conservation Science

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Biotecnologia

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Doutor em Engenharia Química, especialidade de Engenharia Bioquímica

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Ligand K-edge XAS of an [Fe3S4]0 model complex is reported. The pre-edge can be resolved into contributions from the í2Ssulfide, í3Ssulfide, and Sthiolate ligands. The average ligand-metal bond covalencies obtained from these pre-edges are further distributed between Fe3+ and Fe2.5+ components using DFT calculations. The bridging ligand covalency in the [Fe2S2]+ subsite of the [Fe3S4]0 cluster is found to be significantly lower than its value in a reduced [Fe2S2] cluster (38% vs 61%, respectively). This lowered bridging ligand covalency reduces the superexchange coupling parameter J relative to its value in a reduced [Fe2S2]+ site (-146 cm-1 vs -360 cm-1, respectively). This decrease in J, along with estimates of the double exchange parameter B and vibronic coupling parameter ì2/k-, leads to an S ) 2 delocalized ground state in the [Fe3S4]0 cluster. The S K-edge XAS of the protein ferredoxin II (Fd II) from the D. gigas active site shows a decrease in covalency compared to the model complex, in the same oxidation state, which correlates with the number of H-bonding interactions to specific sulfur ligands present in the active site. The changes in ligand-metal bond covalencies upon redox compared with DFT calculations indicate that the redox reaction involves a two-electron change (one-electron ionization plus a spin change of a second electron) with significant electronic relaxation. The presence of the redox inactive Fe3+ center is found to decrease the barrier of the redox process in the [Fe3S4] cluster due to its strong antiferromagnetic coupling with the redox active Fe2S2 subsite.

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation presented to obtain the PhD degree in Biochemistry

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Doutor em Engenharia Física

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação apresentada para a obtenção do Grau de Doutor em Química Sustentável, especialidade de Química-Física Inorgânica, pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation to obtain a Master degree in Biotechnology

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Doutor em Química Sustentável

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Engenharia Física

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Until now, in models of endogenous growth with physical capital, human capital and R&D such as in Arnold [Journal of Macroeconomics 20 (1998)] and followers, steady-state growth is independent of innovation activities. We introduce absorption in human capital accumulation and describe the steady-state and transition of the model. We show that this new feature provides an effect of R&D in growth, consumption and welfare. We compare the quantitative effects of R&D productivity with the quantitative effects of Human Capital productivity in wealth and welfare.