33 resultados para Cariogenic microorganisms


Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação apresentada para a obtenção do grau de Doutor em Conservação e Restauro pela Universidade Nova de Lisboa, Faculdade de Ciências e Tecnologia

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Annals of Microbiology, 59 (4) 705-713 (2009)

Relevância:

20.00% 20.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation presented to obtain the Ph.D degree in Engineering Sciences and Technology.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation presented in partial fulfillment of the requirements for the degree of Master in Biotechnology

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

International Biodeterioration & Biodegradation,xxx (2009) 1–8

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Science of the total environment 405(2008) 278-285

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

International Biodeterioration & Biodegradation 64(2010)388 e 396

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Dinoflagellates are planktonic unicellular microorganisms, that under certain conditions may produce cysts prone to fossilization. These cysts are abundant in the sedimentary record since the Palaeozoic, supplying important biostratigraphical and palaeoecological information. In Portugal, the study of dinoflagellates is still in its beginnings. Considering the late developments in this domain, an updated nomenclature in Portuguese language is presented, pertaining to it's biology, taxonomy, ecology, palaeoecology and biostratigraphy.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation presented to obtain a Ph.D. degree in Biochemistry by Instituto de Tecnologia Química e Biológica Universidade Nova de Lisboa.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertação para obtenção do Grau de Mestre em Matemática e Aplicações Especialização em Actuariado, Estatística e Investigação Operacional

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

RESUMO:Os microrganismos reagem à súbita descida de temperatura através de uma resposta adaptativa específica que assegura a sua sobrevivência em condições desfavoráveis. Esta adaptação inclui alterações na composição da membrana, na maquinaria de tradução e transcrição. A resposta ao choque térmico pelo frio induz uma repressão da transcrição. No entanto, a descida de temperatura induz a produção de um grupo de proteínas específicas que ajudam a ajustar/re-ajustar o metabolismo celular às novas condições ambientais. Em E. coli o processo de adaptação demora apenas quatro horas, no qual um grupo de proteínas específicas são induzidas. Depois desde período recomeça lentamente a produção de proteínas.A ribonuclease R, uma das proteínas induzidas durante o choque térmico pelo frio, é uma das principais ribonucleases em E. coli envolvidas na degradação do RNA. É uma exoribonuclease que degrada RNA de cadeia dupla, possui funções importantes na maturação e “turnover” do RNA, libertação de ribossomas e controlo de qualidade de proteínas e RNAs. O nível celular desta enzima aumenta até dez vezes após exposição ao frio e estabiliza em células na fase estacionária. A capacidade de degradar RNA de dupla cadeia é importante a baixas temperaturas quando as estruturas de RNA estão mais estáveis. No entanto, este mecanismo é desconhecido. Embora a resposta específica ao “cold shock” tenha sido descoberta há mais de duas décadas e o número de proteínas envolvidas sugerirem que esta adaptação é rápida e simples, continuamos longe de compreender este processo. No nosso trabalho pretendemos descobrir proteínas que interactuem com a RNase R em condições ambientais diferentes através do método “TAP-tag” e espectrometria de massa. A informação obtida pode ser utilizada para deduzir algumas das novas funções da RNase R durante a adaptação bacteriana ao frio e durante a fase estacionária. Mais importante ainda, RNase R poderá ser recrutada para um complexo de proteínas de elevado peso molecular durante o “cold-shock”.------------ABSTRACT:Microorganisms react to the rapid temperature downshift with a specific adaptative response that ensures their survival in unfavorable conditions. Adaptation includes changes in membrane composition, in translation and transcription machinery. Cold shock response leads to overall repression of translation. However, temperature downshift induces production of a set of specific proteins that help to tune cell metabolism and readjust it to the new environmental conditions. For Escherichia coli the adaptation process takes only about four hours with a relatively small set of specifically induced proteins involved. After this time, protein production resumes, although at a slower rate. One of the cold inducible proteins is RNase R, one of the main E. coli ribonucleases involved in RNA degradation. RNase R is an exoribonuclease that digest double stranded RNA, serves important functions in RNA maturation and turnover, release of stalled ribosomes by trans-translation, and RNA and protein quality control. The level of this enzyme increases about ten-fold after cold induction, and it is also stabilised in cells growing in stationary phase. The RNase R ability to digest structured RNA is important at low temperatures where RNA structures are stabilized but the exact role of this mechanism remains unclear. Although specific bacterial cold shock response was discovered over two decades ago and the number of proteins involved suggests that this adaptation is fast and simple, we are still far from understanding this process. In our work we aimed to discover the proteins interacting with RNase R in different environmental conditions using TAP tag method and mass spectrometry analysis. The information obtained can be used to deduce some of the new functions of RNase R during adaptation of bacteria to cold and in stationary growth phase. Most importantly RNase R can be recruited into a high molecular mass complex of protein in cold shock.

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

Dissertation presented to obtain the Ph.D degree in Biology

Relevância:

10.00% 10.00%

Publicador:

Resumo:

J Biol Inorg Chem (2011) 16:1241–1254 DOI 10.1007/s00775-011-0812-9