Propriedades físico-químicas e sensoriais de embutidos fermentados formulados com diferentes proporções de carne suína e de ovelhas de descarte

Avaliou-se a inclusão de diferentes níveis de carne de ovelhas de descarte (animais Texel × Ile de France com idade superior a seis anos) em relação à carne suína sobre a qualidade de embutidos fermentados do tipo salame. Os embutidos foram elaborados com 0, 15, 35, 55 ou 75% de carne da perna, paleta e pescoço das ovelhas, acrescidos de pernil suíno e 10% de toucinho suíno. A evolução do pH e da atividade de água (a w) foi avaliada nos dias zero, três, sete e 14 após o embutimento. Após a maturação dos salames, foram determinadas, ainda, a perda de peso, a qualidade microbiológica e as características sensoriais dos embutidos prontos. A inclusão de carne ovina na formulação não alterou a evolução do pH e a w. Entretanto, influenciou (P<0,05) os valores finais de pH, a w e a perda de peso. Os embutidos com carne ovina na formulação apresentaram valores de pH final inferiores àquele observado para o embutido elaborado somente com carne suína. Este último apresentou a w inferior e maior perda de peso, em comparação ao produto contendo 15% de carne ovina na formulação. Todas as formulações atenderam a legislação quanto à qualidade microbiológica. Na análise sensorial, o embutido elaborado com 15% de carne ovina foi considerado superior ao embutido elaborado somente com carne suína para os aspectos cor, sabor e textura; contudo, não diferiu dos demais embutidos elaborados com carne ovina. Assim, é possível elaborar embutido fermentado com até 75% de carne de ovelhas de descarte na formulação.

Influência do grau de hidrólise do poli(vinil álcool) nas propriedades físicas de filmes à base de blendas de gelatina e poli(vinil álcool) plastificados com glicerol

O objetivo deste trabalho foi o estudo do efeito do Grau de Hidrólise (GH) do poli(vinil álcool) (PVA) nas propriedades dos filmes à base de blendas de gelatina suína e PVA com dois GH. Os filmes foram produzidos com soluções com 2 g de macromoléculas/100 g de solução, contendo 23,1 g de PVA.100 g-1 de macromoléculas e 25 g de glicerol/100 g de macromoléculas. As propriedades mecânicas e térmicas, cor, opacidade, umidade e solubilidade, além de espectros de infravermelho com transformada de Fourier (FTIR) dos filmes, foram estudadas. As soluções foram analisadas por reometria dinâmica. Os filmes produzidos com o PVA de menor GH foram mais higroscópicos e mais solúveis. Mas o tipo de PVA não afetou a cor, afetando a opacidade e o brilho dos filmes. O PVA com maior GH proporcionou filmes mais resistentes, e o PVA de menor GH produziu filmes mais resistentes à tração, embora menos deformáveis na perfuração. O GH do PVA não afetou a temperatura de transição vítrea dos filmes, determinada na primeira varredura, mas a afetou na segunda varredura. Os resultados das análises de FTIR corroborraram com esses resultados. As propriedades viscoelásticas das soluções não foram afetadas pelo GH do PVA, muito possivelmente por se tratar de soluções diluídas.

Dipeptide synthesis in biphasic medium: evaluating the use of commercial porcine pancreatic lipase preparations and the involvement of contaminant proteases

Dipeptide syntheses starting from Ac-L-Tyr-OEt or Z-L-X-OMe (X: Asp, Tyr, Phe, Arg, Lys or Thr) and glycine amide in biphasic reaction media were achieved using two commercially available porcine pancreatic lipase (PPL) preparations (crude (cPPL) and purified PPL (pPPL)). Under the mild conditions employed, α-chymotrypsin, a pancreatic protease that also presents esterase activity, catalyzed Ac-L-Tyr-Gly-NH2 synthesis with high productivity. Product hydrolysis also occurred in most of the syntheses studied. Polyacrylamide gel electrophoresis, enzymatic assays employing specific chromogenic substrates and size-exclusion chromatography revealed that cPPL and pPPL contain contaminant proteases and, therefore, exhibit esterase and amidase activities. Overall, these data indicate that those contaminants may be the main catalysts of peptide bond synthesis when Nα-blocked-L-amino acid esters and the commercial PPL preparations are used. On the other hand, such data do not contest the possibility of using such enzyme preparations as an inexpensive source of catalysts for dipeptide synthesis under soft conditions.