Presencia del olmo temblón o negrillo, Ulmus laevis Pall. en Ibi (Alicante, Comunidad Valenciana)

Se ha localizado en la Rambla de la Gavarnera en Ibi, Alicante una pequeña población de Ulmus laevis Pall., que no había sido citado expresamente en localidades valencianas, ni en las floras locales, regionales, ni nacionales, en unos casos por no haberse localizado, en otros por considerar a este árbol alóctono en España. Desde hace una década un equipo de la ETSIA de Montes de la Universidad Politécnica de Madrid, viene realizando diversos proyectos y tesis doctorales que han dado como resultado la puesta en valor de esta especie, a través de su localización a nivel nacional, estudio ecológico, fisiológico y genético, que arrojan numerosas pruebas a favor de la autoctonía de esta especie en España. Según los autores de este dilatado proyecto, U. laevis habría tenido en España uno de su principales refugios cuaternarios, aunque en la actualidad se encuentre fragmentado en poblaciones dispersas, con pocos individuos y problemas para su conservación y supervivencia. No obstante esta especie ha demostrado mayores tasas de supervivencia a la enfermedad de los olmos, que otros de sus congéneres como Ulmus minor y U. glabra. En cuanto a su presencia en Alicante, son precisamente estos autores los que localizan un primer ejemplar en Ibi, al que ahora añadimos dos ejemplares más repartidos en tres puntos muy próximos y situados a lo largo de la Rambla de la Gavarnera. Este es un cauce irregular pero con nivel freático permanente, como lo atestiguan la existencia de pozos, azudes, albercas que abastecieron a los pequeños regadíos de la zona, muchos de ellos abandonados en la actualidad. Dada la rareza de esta especie a nivel nacional y la excepcionalidad de su presencia en Ibi, consideramos que el ejemplar de mayor porte merece la consideración de árbol singular para la Comunidad Valenciana y por otra parte, los otros ejemplares merecen su protección y multiplicación, para incrementar la población existente. Es necesario desarrollar un mayor esfuerzo de localización en este paraje y zonas próximas de la Comarca, para conocer su potencial distribución en la provincia y determinar un estatus de protección adecuado.

Muscle-Type Nicotinic Receptor Blockade by Diethylamine, the Hydrophilic Moiety of Lidocaine

Lidocaine bears in its structure both an aromatic ring and a terminal amine, which can be protonated at physiological pH, linked by an amide group. Since lidocaine causes multiple inhibitory actions on nicotinic acetylcholine receptors (nAChRs), this work was aimed to determine the inhibitory effects of diethylamine (DEA), a small molecule resembling the hydrophilic moiety of lidocaine, on Torpedo marmorata nAChRs microtransplanted to Xenopus oocytes. Similarly to lidocaine, DEA reversibly blocked acetylcholine-elicited currents (IACh) in a dose-dependent manner (IC50 close to 70 μM), but unlike lidocaine, DEA did not affect IACh desensitization. IACh inhibition by DEA was more pronounced at negative potentials, suggesting an open-channel blockade of nAChRs, although roughly 30% inhibition persisted at positive potentials, indicating additional binding sites outside the pore. DEA block of nAChRs in the resting state (closed channel) was confirmed by the enhanced IACh inhibition when pre-applying DEA before its co-application with ACh, as compared with solely DEA and ACh co-application. Virtual docking assays provide a plausible explanation to the experimental observations in terms of the involvement of different sets of drug binding sites. So, at the nAChR transmembrane (TM) domain, DEA and lidocaine shared binding sites within the channel pore, giving support to their open-channel blockade; besides, lidocaine, but not DEA, interacted with residues at cavities among the M1, M2, M3, and M4 segments of each subunit and also at intersubunit crevices. At the extracellular (EC) domain, DEA and lidocaine binding sites were broadly distributed, which aids to explain the closed channel blockade observed. Interestingly, some DEA clusters were located at the α-γ interphase of the EC domain, in a cavity near the orthosteric binding site pocket; by contrast, lidocaine contacted with all α-subunit loops conforming the ACh binding site, both in α-γ and α-δ and interphases, likely because of its larger size. Together, these results indicate that DEA mimics some, but not all, inhibitory actions of lidocaine on nAChRs and that even this small polar molecule acts by different mechanisms on this receptor. The presented results contribute to a better understanding of the structural determinants of nAChR modulation.