L'influence de la participation du personnel sur l'efficacité, l'efficience et la santé de l'école

Depuis une décennie, on a remarqué que le zèle déployé par les enseignants diminuait et constaté plus de passivité chez ceux-ci. Les enseignants sont difficilement motivables et leur implication dans le système a ralenti. Une bonne majorité y semble totalement indifférente. Un ensemble de faits, de circonstances, de gestes posés, d'éléments, a amené une certaine dévalorisation des enseignants. Il faut souligner parmi ceux-ci : les nombreux changements pédagogiques, l'augmentation du nombre d'élèves par groupe ou du nombre de groupes d'élèves, le manque de ressources spécialisées, un minutage excessif, l'intégration des enfants en difficultés, sans oublier ce "burnout" qui s'est installé dans notre milieu. Depuis quelques années, on lui dicte continuellement des lignes de conduite, lui demandant tantôt de virer à gauche, tantôt de tourner à droite. On le pousse constamment à relever de nouveaux défis sans s'assurer s'il a déjà eu le temps d'assimiler les changements précédents. Il est devenu un meuble, un outil, un numéro qu'on déplace à sa guise sur l'échiquier de façon à réaliser les objectifs de l'organisation, de l'école. Et on se pose aujourd'hui la question à savoir le pourquoi de cette indifférence des enseignants envers l'organisation, l'école. Pourquoi les enseignants de cette dernière décennie sont-ils si réticents aux changements, aux nouvelles méthodes, aux nouvelles idées? Pourquoi la résistance dans plusieurs endroits empêchent-elles les forces motrices de faire en sorte que le changement désiré se réalise? [...]

Développement, validation et nouvelles applications d’un modèle d’analyse des modes normaux basé sur la séquence et la structure de protéines

Les protéines existent sous différents états fonctionnels régulés de façon précise par leur environnement afin de maintenir l‘homéostasie de la cellule et de l‘organisme vivant. La prévalence de ces états protéiques est dictée par leur énergie libre de Gibbs alors que la vitesse de transition entre ces états biologiquement pertinents est déterminée par le paysage d‘énergie libre. Ces paramètres sont particulièrement intéressants dans un contexte thérapeutique et biotechnologique, où leur perturbation par la modulation de la séquence protéique par des mutations affecte leur fonction. Bien que des nouvelles approches expérimentales permettent d‘étudier l‘effet de mutations en haut débit pour une protéine, ces méthodes sont laborieuses et ne couvrent qu‘une fraction de l‘ensemble des structures primaires d‘intérêt. L‘utilisation de modèles bio-informatiques permet de tester et générer in silico différentes hypothèses afin d‘orienter les approches expérimentales. Cependant, ces méthodes basées sur la structure se concentrent principalement sur la prédiction de l‘enthalpie d‘un état, alors que plusieurs évidences expérimentales ont démontré l‘importance de la contribution de l‘entropie. De plus, ces approches ignorent l‘importance de l‘espace conformationnel protéique dicté par le paysage énergétique cruciale à son fonctionnement. Une analyse des modes normaux peut être effectuée afin d‘explorer cet espace par l‘approximation que la protéine est dans une conformation d‘équilibre où chaque acide aminé est représenté par une masse régie par un potentiel harmonique. Les approches actuelles ignorent l‘identité des résidus et ne peuvent prédire l‘effet de mutations sur les propriétés dynamiques. Nous avons développé un nouveau modèle appelé ENCoM qui pallie à cette lacune en intégrant de l‘information physique et spécifique sur les contacts entre les atomes des chaînes latérales. Cet ajout permet une meilleure description de changements conformationnels d‘enzymes, la prédiction de l‘effet d‘une mutation allostérique dans la protéine DHFR et également la prédiction de l‘effet de mutations sur la stabilité protéique par une valeur entropique. Comparativement à des approches spécifiquement développées pour cette application, ENCoM est plus constant et prédit mieux l‘effet de mutations stabilisantes. Notre approche a également été en mesure de capturer la pression évolutive qui confère aux protéines d‘organismes thermophiles une thermorésistance accrue.