Plus ça change...Le renouvellement de la tradition chez Régine Robin, Dany Laferrière et Ying Chen

Cette thèse analyse la manifestation de la tradition dans certains textes des écrivains migrants au Québec, nommément La Québécoite et L’Immense fatigue des pierres de Régine Robin, Comment faire l’amour avec un nègre sans se fatiguer, Cette grenade dans la main du jeune nègre est-elle une arme ou un fruit ?, Pays sans chapeau et L’Énigme du retour de Dany Laferrière et, enfin L’Ingratitude et Immobile de Ying Chen. Les références à des récits, à des croyances et à des pratiques collectives qui se trouvent dans ces textes signalent une transformation de la transmission de l’héritage culturel d’une génération à l’autre. Afin de parvenir à une meilleure compréhension des liens entre la mémoire collective et la communauté culturelle se définissant dans le présent, je me sers du travail de folkloristes comme Alan Dundes, Simon Bronner et Richard Handler de même que des théories sur la faculté de la tradition proposées par Paul Ricœur, Walter Benjamin et Pierre Nora. Dans la première partie de la thèse, j’étudie l’imaginaire populaire du XIXe siècle et son incorporation dans la littérature canadienne-française de l’époque. Ensuite, j’analyse la remise en question de la tradition – de même que le rôle sous-jacent qu’elle continue de jouer, lors de la Révolution tranquille. Par rapport à ces deux périodes précédentes, l’usage du folklore chez les auteurs migrants laisse présager une nouvelle opération de la tradition dans un contexte où plusieurs groupes culturels se rencontrent. Dans un contexte pluraliste, l’idée de la communauté culturelle est fabriquée en fonction de notre appartenance à plusieurs groupes. Je m’intéresse à comment les gens qui habitent ensemble formulent des liens au passé même dans une situation dans laquelle ils ne partagent pas les mêmes rapports à la mémoire collective. Explorant le renouvellement, qui peut sembler paradoxal, de la tradition, je forme l’hypothèse qu’il est possible pour un groupe de se définir en fonction de valeurs culturelles puisées dans un passé collectif qui s’adaptent constamment à la réalité actuelle.

Sequence and Structure Based Protein Folding Studies With Implications

As the expression of the genetic blueprint, proteins are at the heart of all biological systems. The ever increasing set of available protein structures has taught us that diversity is the hallmark of their architecture, a fundamental characteristic that enables them to perform the vast array of functionality upon which all of life depends. This diversity, however, is central to one of the most challenging problems in molecular biology: how does a folding polypeptide chain navigate its way through all of the myriad of possible conformations to find its own particular biologically active form? With few overarching structural principles to draw upon that can be applied to all protein architecture, the search for a solution to the protein folding problem has yet to produce an algorithm that can explain and duplicate this fundamental biological process. In this thesis, we take a two-pronged approach for investigating the protein folding process. Our initial statistical studies of the distributions of hydrophobic and hydrophilic residues within α-helices and β-sheets suggest (i) that hydrophobicity plays a critical role in helix and sheet formation; and (ii) that the nucleation of these motifs may result in largely unidirectional growth. Most tellingly, from an examination of the amino acids found in the smallest β-sheets, we do not find any evidence of a β-nucleating code in the primary protein sequence. Complementing these statistical analyses, we have analyzed the structural environments of several ever-widening aspects of protein topology. Our examination of the gaps between strands in the smallest β-sheets reveals a common organizational principle underlying β-formation involving strands separated by large sequential gaps: with very few exceptions, these large gaps fold into single, compact structural modules, bringing the β-strands that are otherwise far apart in the sequence close together in space. We conclude, therefore, that β-nucleation in the smallest sheets results from the co-location of two strands that are either local in sequence, or local in space following prior folding events. A second study of larger β-sheets both corroborates and extends these findings: virtually all large sequential gaps between pairs of β-strands organize themselves into an hierarchical arrangement, creating a bread-crumb model of go-and-come-back structural organization that ultimately juxtaposes two strands of a parental β-structure that are far apart in the sequence in close spatial proximity. In a final study, we have formalized this go-and-come-back notion into the concept of anti-parallel double-strandedness (DS), and measure this property across protein architecture in general. With over 90% of all residues in a large, non-redundant set of protein structures classified as DS, we conclude that DS is a unifying structural principle that underpins all globular proteins. We postulate, moreover, that this one simple principle, anti-parallel double-strandedness, unites protein structure, protein folding and protein evolution.