Impacto do pH final na maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos: mudanças estruturais de proteínas da carne crua e cozida durante a maturação

O objetivo do presente trabalho foi determinar a força de cisalhamento Warner-Bratzler do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos machos inteiros (Bos indicus) durante o período de maturação, nas faixas de pH final (pHf 48 horas post mortem) normal (pH entre 5,5 e 5,8) e anormal (pH entre 5,81 e 6,19) e temperaturas internas de cozimento. Concomitante com a avaliação de força de cisalhamento, foram avaliadas também a degradação da desmina e troponina T, o comprimento do sarcômero, o teor de colágeno total e solúvel, as temperaturas máximas de desnaturação das proteínas e a morfologia geral de agregação das fibras do músculo no cozimento. A degradação da desmina e troponina T foi maior no pHf normal, aparecendo produtos de degradação a partir do dia 7 nessa faixa de pHf. Não houve diferenças nos valores de comprimento do sarcômero, descartando-se assim, a contribuição desse parâmetro sobre a temperatura máxima de desnaturação (Tmáx) das proteínas, determinada utilizando calorímetro exploratório diferencial (DSC). Similarmente, não foram encontradas diferenças para os teores de colágeno total e solúvel, e os valores de colágeno total foram baixos, sugerindo que sua contribuição na segunda transição térmica e nos valores de força de cisalhamento foi mínima. As Tmáx1 e Tmáx2, correspondentes à desnaturação da meromiosina leve e pesada, respectivamente, foram menores no pHf normal, mas o efeito foi maior para a Tmáx2. A Tmáx3 da actina e titina aumentou até 14 dias post mortem na faixa de pHf normal, e posteriormente diminuiu significativamente após 21 dias, sugerindo possível degradação dessas proteínas nesse período de dias. Não foram encontradas diferenças nos valores de Tmáx no pHf anormal, em todos os dias post mortem, o que sugere a contribuição de um possível mecanismo de proteção que estabiliza as miofibrilas no aquecimento. Houve maior agregação das fibras do músculo no pHf normal nas temperaturas internas de cozimento de 65 e 80°C, provavelmente devido à maior desnaturação térmica das miofibrilas. Os valores de força de cisalhamento foram maiores com o aumento da temperatura interna de cozimento, devido ao aumento da desnaturação térmica das miofibrilas do músculo. Independente da temperatura interna de cozimento, os valores de força de cisalhamento foram altos em quase todos os dias post mortem para ambas as faixas de pHf, o que sugere a necessidade de utilizar métodos físicos ou químicos para aumentar a maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos.