Análisis del riesgo de contraparte a través del modelo estructural de Merton en el marco de Solvencia II

[ES] La entrada en vigor del proyecto de Solvencia II transformará por completo el sistema de determinación de las necesidades de capital del sector asegurador europeo. Recientemente se ha presentado el último estudio de impacto cuantitativo (QIS5), donde se establece la forma de cálculo del modelo estándar para la determinación de los requerimientos de capital. Este trabajo trata de analizar la adecuación de la calibración del riesgo de crédito de la contraparte mediante los modelos que se proponen en los últimos informes de impacto cuantitativo (cuarto y quinto). Para ello comparamos las necesidades de capital que se obtienen por ambas alternativas, frente a las que resultarían de aplicar un modelo de simulación basado en el enfoque estructural. Los resultados obtenidos muestran que el uso de probabilidades basadas en la metodología de Merton frente a aquellas basadas en ratings, dan lugar a requerimientos de capital sustancialmente mayores. Además, el modelo propuesto en QIS4 basado en la distribución de Vasicek no es adecuado cuando el número de contrapartes es reducido, situación habitual en el sector asegurador europeo. Por otra parte, la nueva propuesta (QIS5 o modelo de Ter Berg) es más versátil y adecuada que su antecesora pero requiere analizar con más detenimiento las hipótesis de calibración para de este modo aproximar mejor las estimaciones al riesgo realmente asumido.

Proteomic Analysis of the Ubiquitin Landscape in the Drosophila Embryonic Nervous System and the Adult Photoreceptor Cells

Background Ubiquitination is known to regulate physiological neuronal functions as well as to be involved in a number of neuronal diseases. Several ubiquitin proteomic approaches have been developed during the last decade but, as they have been mostly applied to non-neuronal cell culture, very little is yet known about neuronal ubiquitination pathways in vivo. Methodology/Principal Findings Using an in vivo biotinylation strategy we have isolated and identified the ubiquitinated proteome in neurons both for the developing embryonic brain and for the adult eye of Drosophila melanogaster. Bioinformatic comparison of both datasets indicates a significant difference on the ubiquitin substrates, which logically correlates with the processes that are most active at each of the developmental stages. Detection within the isolated material of two ubiquitin E3 ligases, Parkin and Ube3a, indicates their ubiquitinating activity on the studied tissues. Further identification of the proteins that do accumulate upon interference with the proteasomal degradative pathway provides an indication of the proteins that are targeted for clearance in neurons. Last, we report the proof-of-principle validation of two lysine residues required for nSyb ubiquitination. Conclusions/Significance These data cast light on the differential and common ubiquitination pathways between the embryonic and adult neurons, and hence will contribute to the understanding of the mechanisms by which neuronal function is regulated. The in vivo biotinylation methodology described here complements other approaches for ubiquitome study and offers unique advantages, and is poised to provide further insight into disease mechanisms related to the ubiquitin proteasome system.