La política familiar como instrumento de igualdad: distintas concepciones europeas

[ES] Este artículo se centra en el estudio de las políticas familiares que se han implantado en los países de nuestro entorno europeo y sus consecuencias sobre las mujeres en términos de bienestar y de igualdad. La paulatina e irreversible incorporación de las mujeres al mercado de trabajo no solo ha modificado la estructura familiar sino que también ha puesto de manifiesto la estrecha relación entre el trabajo remunerado y el trabajo no remunerado, es decir, el trabajo doméstico y el trabajo de cuidados tanto de la infancia como de las personas dependientes. El objetivo que se persigue es examinar y comparar el grado de compromiso que tienen estos países tanto con el bienestar de la infancia como con la igualdad entre mujeres y hombres, a través de los instrumentos que permiten articular la vida familiar con la vida laboral fomentando la participación masculina en el trabajo de cuidados así como la participación femenina en el empleo remunerado.

A Computational Module Assembled from Different Protease Family Motifs Identifies PI PLC from Bacillus cereus as a Putative Prolyl Peptidase with a Serine Protease Scaffold

Proteolytic enzymes have evolved several mechanisms to cleave peptide bonds. These distinct types have been systematically categorized in the MEROPS database. While a BLAST search on these proteases identifies homologous proteins, sequence alignment methods often fail to identify relationships arising from convergent evolution, exon shuffling, and modular reuse of catalytic units. We have previously established a computational method to detect functions in proteins based on the spatial and electrostatic properties of the catalytic residues (CLASP). CLASP identified a promiscuous serine protease scaffold in alkaline phosphatases (AP) and a scaffold recognizing a beta-lactam (imipenem) in a cold-active Vibrio AP. Subsequently, we defined a methodology to quantify promiscuous activities in a wide range of proteins. Here, we assemble a module which encapsulates the multifarious motifs used by protease families listed in the MEROPS database. Since APs and proteases are an integral component of outer membrane vesicles (OMV), we sought to query other OMV proteins, like phospholipase C (PLC), using this search module. Our analysis indicated that phosphoinositide-specific PLC from Bacillus cereus is a serine protease. This was validated by protease assays, mass spectrometry and by inhibition of the native phospholipase activity of PI-PLC by the well-known serine protease inhibitor AEBSF (IC50 = 0.018 mM). Edman degradation analysis linked the specificity of the protease activity to a proline in the amino terminal, suggesting that the PI-PLC is a prolyl peptidase. Thus, we propose a computational method of extending protein families based on the spatial and electrostatic congruence of active site residues.