7 resultados para EXIT

em Archivo Digital para la Docencia y la Investigación - Repositorio Institucional de la Universidad del País Vasco


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7 p.

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[ES] En este trabajo se analiza empíricamente la relación existente entre la formación dada por la empresa a sus trabajadores y la posterior salida de la empresa de dichos trabajadores. La principal aportación a la literatura existente en este campo se encuentra en la metodología empírica que se utiliza. En concreto, se propone un modelo de estimación que específicamente tiene en cuenta la posible endogeneidad existente entre la variable de formación y la de movilidad laboral.

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[ES] Las redes virtuales de fabricación global (RVFGs) están formadas por empresas independientes las cuales establecen entre sí relaciones de tipo horizontal y vertical, pudiendo incluso ser competidores, donde no es necesario mantener internamente grandes recursos fabriles sino gestionar y compartir eficientemente los recursos de la red.

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559 p. - Sobresaliente cum laudem por unanimidad. La presidenta del tribunal hace la petición al departamento, en el acto de calificación de la defensa, de publicación de esta tesis por considerarla de interés científico.

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Kv7.2 (KCNQ2) is the principal molecular component of the slow voltage gated M-channel, which strongly influences neuronal excitability. Calmodulin (CaM) binds to two intracellular C-terminal segments of Kv7.2 channels, helices A and B, and it is required for exit from the endoplasmic reticulum. However, the molecular mechanisms by which CaM controls channel trafficking are currently unknown. Here we used two complementary approaches to explore the molecular events underlying the association between CaM and Kv7.2 and their regulation by Ca2+. First, we performed a fluorometric assay using dansylated calmodulin (D-CaM) to characterize the interaction of its individual lobes to the Kv7.2 CaM binding site (Q2AB). Second, we explored the association of Q2AB with CaM by NMR spectroscopy, using N-15-labeled CaM as a reporter. The combined data highlight the interdependency of the N- and C-lobes of CaM in the interaction with Q2AB, suggesting that when CaM binds Ca2+ the binding interface pivots between the N-lobe whose interactions are dominated by helix B and the C-lobe where the predominant interaction is with helix A. In addition, Ca2+ makes CaM binding to Q2AB more difficult and, reciprocally, the channel weakens the association of CaM with Ca2+.