Igreja da Ordem Terceira do Carmo

A fachada verticalizada é composta por cinco tramos e dois pavimentos encimada por frontão curvilíneo que se amplia na base das torres sineiras arrematadas em bulbos azulejados. Todo revestimento externo é em granito carioca seguindo orientação estilística pombalina de linhas classicizantes nas pilastras e barrocas no frontão. A portada principal é ricamente trabalhada bem como a da lateral no beco dos Barbeiros, ambas com medalhões com a Virgem, bentos em 1761, em pedra de lioz vindas de Portugal e que segundo Lúcio Costa poderia ter sido apreciado por Aleijadinho quando esteve no Rio de Janeiro. A imensa planta retangular nos moldes lisboeta impressiona pela altura e ornamentação iniciada por Luís da Fonseca Rosa em 1768 pelos altares devocionais dos Passos da Paixão. A capela-mor teve interferência de mestre Valentim bem como o retábulo executado ocupando todo arco pleno do fundo da capela. Três pares de colunas salomônicas, semelhantes aos dos altares laterais, sustentam o entablamento complexo por seus recuos e planos distintos tendo os nichos das esculturas retabulares bem próximos ao trono na camarinha. O coroamento é espetacular com anjos adoradores sobre volutas truncadas e a tarja do Cristo em Ascensão pairando sobre resplendores de metal povoado de cabecinhas de anjinhos. Uma cúpula ricamente ornada na capela-mór com um lanternim deixa a luminosidade derramar sobre o altar com o frontal em prata cinzelada.

On the interaction of bovine serum albumin with ionic surfactants: Temperature induced EPR changes of a maleimide nitroxide reflect local protein dynamics and probe solvent accessibility

The interaction of bovine serum albumin (BSA) with the ionic surfactants sodium dodecylsulfate (SDS, anionic), cetyltrimethylammonium chloride (CTAC, cationic) and N-hexadecyl-N,N-dimethyl-3-ammonio-1-propanesulfonate (HPS, zwitterionic) was studied by electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy of spin label covalently bound to the single free thiol group of the protein. EPR spectra simulation allows to monitor the protein dynamics at the labeling site and to estimate the changes in standard Gibbs free energy, enthalpy and entropy for transferring the nitroxide side chain from the more motionally restricted to the less restricted component. Whereas SDS and CTAC showed similar increases in the dynamics of the protein backbone for all measured concentrations. HPS presented a smaller effect at concentrations above 1.5 mM. At 10 mM of surfactants and 0.15 mM BSA, the standard Gibbs free energy change was consistent with protein backbone conformations more expanded and exposed to the solvent as compared to the native protein, but with a less pronounced effect for HPS. In the presence of the surfactants, the enthalpy change, related to the energy required to dissociate the nitroxide side chain from the protein, was greater, suggesting a lower water activity. The nitroxide side chain also detected a higher viscosity environment in the vicinity of the paramagnetic probe induced by the addition of the surfactants. The results suggest that the surfactant-BSA interaction, at higher surfactant concentration, is affected by the affinities of the surfactant to its own micelles and micelle-like aggregates. Complementary DLS data suggests that the temperature induced changes monitored by the nitroxide probe reflects local changes in the vicinity of the single thiol group of Cys-34 BSA residue. (C) 2011 Elsevier B.V. All rights reserved.