Computational modeling of surface interactions

Die Wechselwirkung zwischen Proteinen und anorganischen Oberflächen fasziniert sowohl aus angewandter als auch theoretischer Sicht. Sie ist ein wichtiger Aspekt in vielen Anwendungen, unter anderem in chirugischen Implantaten oder Biosensoren. Sie ist außerdem ein Beispiel für theoretische Fragestellungen betreffend die Grenzfläche zwischen harter und weicher Materie. Fest steht, dass Kenntnis der beteiligten Mechanismen erforderlich ist um die Wechselwirkung zwischen Proteinen und Oberflächen zu verstehen, vorherzusagen und zu optimieren. Aktuelle Fortschritte im experimentellen Forschungsbereich ermöglichen die Untersuchung der direkten Peptid-Metall-Bindung. Dadurch ist die Erforschung der theoretischen Grundlagen weiter ins Blickfeld aktueller Forschung gerückt. Eine Möglichkeit die Wechselwirkung zwischen Proteinen und anorganischen Oberflächen zu erforschen ist durch Computersimulationen. Obwohl Simulationen von Metalloberflächen oder Proteinen als Einzelsysteme schon länger verbreitet sind, bringt die Simulation einer Kombination beider Systeme neue Schwierigkeiten mit sich. Diese zu überwinden erfordert ein Mehrskalen-Verfahren: Während Proteine als biologische Systeme ausreichend mit klassischer Molekulardynamik beschrieben werden können, bedarf die Beschreibung delokalisierter Elektronen metallischer Systeme eine quantenmechanische Formulierung. Die wichtigste Voraussetzung eines Mehrskalen-Verfahrens ist eine Übereinstimmung der Simulationen auf den verschiedenen Skalen. In dieser Arbeit wird dies durch die Verknüpfung von Simulationen alternierender Skalen erreicht. Diese Arbeit beginnt mit der Untersuchung der Thermodynamik der Benzol-Hydratation mittels klassischer Molekulardynamik. Dann wird die Wechselwirkung zwischen Wasser und den [111]-Metalloberflächen von Gold und Nickel mittels eines Multiskalen-Verfahrens modelliert. In einem weiteren Schritt wird die Adsorbtion des Benzols an Metalloberflächen in wässriger Umgebung studiert. Abschließend wird die Modellierung erweitert und auch die Aminosäuren Alanin und Phenylalanin einbezogen. Dies eröffnet die Möglichkeit realistische Protein- Metall-Systeme in Computersimulationen zu betrachten und auf theoretischer Basis die Wechselwirkung zwischen Peptiden und Oberflächen für jede Art Peptide und Oberfläche vorauszusagen.

The interaction of proteins with inorganic surfaces is fascinating from various points of view. As an application, it forms the essential working mechanism in systems like biosensors and surgical implants. As a theoretical problem, it describes a complex interface between hard and soft matter. In all cases, it is clear that theoretical knowledge of the mechanisms involved is needed to understand, predict, and optimize protein-surface interactions. Recent experimental advancements have enabled the research of direct inter- actions of peptide groups with metal surfaces, and, with that information as a reference, it becomes possible to investigate the theoretical basis of protein-metal interactions. One way to study this is via computer simulations. Computer simulations of either solids or biological systems are common, but simulating both systems com- bined introduces new problems, for which simulations at several levels of detail will be needed. Simulating the behavior of delocalized electrons in the metal will require quantum mechanical treatment, whereas biological systems are best described by classical statistical mechanics. Protein-metal systems form therefore a typical mod- eling problem for which so-called multiscale simulations are needed. In a multiscale modeling approach, simulations at the multiple scales of interest need to be con- nected in such a way that a consistent picture can be attained. This will be done in the current work by connecting calculations on the quantum and the atomistic level in a sequential, alternating, manner. As a start, the thermodynamic properties of hydration of benzene is studied via classical statistical mechanics approaches and computer simulations. Then, the interaction of water with gold and nickel [111]-surfaces is modeled by including quantum calculation data via a newly introduced multiscale procedure. As a next step, these two systems are combined and the multiscale procedure is extended to study benzene surface adsorption in an aqueous environment. Finally, the modeling is expanded to include the amino acids alanine and pheny- lalanine, for which differences in the metal adsorption properties can be identified. This opens the way to study realistic protein-metal systems, which will enable the theoretical prediction of surface attraction for a given peptide, at a given surface.