Análise funcional e estrutural comparativa da fastuosaina com papaína e bromelinas

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Pós-graduação em Biofísica Molecular - IBILCE

As peptidases ou proteases hidrolisam ligações peptídicas. Apesar de todas terem essa característica funcional comum, elas diferem acentuadamente no seu grau de especificidade. O conhecimento da especificidade das cisteíno-peptidase, nos fornece valiosas informações que podem levar a uma melhor compreensão da relação estrutura-função, do papel fisiológico destas enzimas, ou para o desenho de inibidores seletivos. Pela caracterização realizada, a Fastuosaina, uma cisteíno peptidase extraída de frutos verdes de gravatá (Bromelia fastuosa) possui um pH ótimo próximo do neutro, semelhante à Bromelina do talo e do fruto, por enquanto para a Papaína, que possui um pH ótimo de 6,3. Em relação à estabilidade térmica, a Fastuosaina mostrou ser mais resistente à desnaturação, seguida pela Papaína, a Bromelina do fruto e por último a Bromelina do talo.

Peptidases, also known as proteases, hydrolyse peptide bonds with different specificities. Knowing their preferences for cleavage sites, gives valuable informations that can lead to a better understanding of the structure-function relationships, their physiological role, or for design of selective inhibitors. We performed a characterization of Fastuosain, a cystein-peptidase isolated from unripe fruits of gravatá (Bromelia fastuosa), which showed an optimum pH near 7.0, as found also for stem and fruit bromelains. Papain showed a lower value, at pH 6.3. Concerning its thermal stability, Fastuosain showed higher resistance to denaturation, followed by Papain, Fruit and Stem Bromelain.