Expressão da enzima indoleamina-2,3-dioxigenase em truta arco-íris (Oncorhynchus mykiss)
Data(s) |
01/10/2015
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Resumo |
Resumo: A indoleamina 2,3-dioxigenase (IDO) é uma enzima que cataboliza o aminoácido triptofano, levando à inibição da proliferação de linfócitos T, seja pela exaustão desse aminoácido no ambiente, ou pela indução via catabólitos induzindo-os a apoptose. Em mamíferos, esta enzima atua em diversas condições do organismo como a gestação, infecções, inflamações crônicas, transplantes e tumores, atuando na regulação imunológica. Estudos recentes identificaram a presença de moléculas homólogas a IDO em espécies filogeneticamente inferiores, cuja função parece estar restrita ao metabolismo do triptofano como fonte de energia. Este estudo teve por objetivo averiguar a expressão da IDO em células sanguíneas e órgãos hematopoiéticos de truta arco-íris pela imuno-histoquímica, buscando evidências de que a mesma poderia, nesta espécie, estar relacionada ao sistema imune. A expressão de IDO foi observada nos órgãos hematopoiéticos estudados incluindo o rim cefálico que apresentou marcação em células interrenais e leucócitos; baço, na qual a marcação restringiu à alguns leucócitos; no fígado a marcação ficou limitada à apenas algumas células dentro dos vasos sanguíneos e nas extensões sanguíneas pode-se visualizar a marcação de alguns leucócitos como os monócitos, linfócitos e neutrófilos. A predominância da marcação da IDO nesses tecidos pode constituir uma evidência de que a IDO identificada na O. mykiss esteja relacionada ao sistema imunológico nessa espécie. |
Formato |
text/html |
Identificador |
http://www.scielo.br/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0100-736X2015001000863 |
Idioma(s) |
pt |
Publicador |
Colégio Brasileiro de Patologia Animal - CBPA. Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária (EMBRAPA) |
Fonte |
Pesquisa Veterinária Brasileira v.35 n.10 2015 |
Palavras-Chave | #Indoleamina 2,3-dioxigenase #truta arco-íris #Oncorhynchus mykiss #leucócitos #órgãos hematopoiéticos. |
Tipo |
journal article |