Expressão de transtirretina no sistema gastrointestinal do murganho

A transtirretina (TTR) é uma proteína plasmática constituída por quatro subunidades idênticas de aproximadamente 14KDa e de massa molecular de 55 KDa (Blake et al., 1978). A TTR é responsável pelo transporte de tiroxina (T4) (Andrea et al., 1980) e retinol (vitamina A), neste último tipo de transporte através da ligação à proteina de ligação ao retinol (RBP) (Kanai et al., 1968). É sintetizada principalmente pelo fígado e secretada para o sangue (Murakami et al., 1987) e também sintetizada pelas células epiteliais do plexo coróide e secretada para o líquido cefaloraquidiano (LCR) (Aleshire et al., 1983). Existem outros locais que expressam TTR mas em menor quantidade, nomeadamente: a retina do olho (Martone et al., 1988), o pâncreas (Kato et al., 1985), o saco vitelino visceral (Soprano et al., 1986) o intestino (Loughna et al., 1995); o estômago, coração, músculo e baço (Soprano et al., 1985). A TTR é uma proteína, do ponto de vista filogenético, extremamente conservada o que já de si é um indicador da sua importância biológica (Richardson, 2009) O objectivo deste trabalho foi avaliar a expressão de transtirretina ao longo do sistema gastrointestinal do murganho, nos seguintes órgãos esófago, estômago, duodeno, cólon e também bexiga, com cerca de 3 meses de idade. O segundo objectivo foi identificar as células responsáveis por essa expressão, nos órgãos em estudo. Foi possível verificar que apenas o estômago apresenta valores de expressão normalizada de TTR diferente de zero, expressão essa muito inferior à do fígado, tal como se esperava. Por imunohistoquímica/imunofluorescência foi possível determinar que as células que expressam TTR são pouco abundantes e estão presentes na região glandular do estômago do murganho e também do humano. Para além disto, verificou-se que a TTR co-localiza com somatostatina e que as células que sintetizam TTR correspondem às células D, responsáveis pela secreção de somatostatina

Transthyretin (TTR) is a plasma protein composed of four identical subunits of approximately 14 KDa and molecular mass of 55 KDa (Blake et al., 1978). TTR is responsible for the transport of thyroxine (T4) (Andrea et al., 1980) and retinol (vitamin A) by binding to the retinol binding protein (RBP) (Kanai et al., 1968). It is synthesized primarily by the liver and secreted into the blood (Murakami et al., 1987) and also synthesized by epithelial cells of the choroid plexus and secreted into the cerebrospinal fluid (CSF) (Aleshire et al., 1983). There are other sites that express TTR, but in smaller quantities, namely: the retina of the eye (Martone et al., 1988), pancreas (Kato et al., 1985), visceral yolk sac (Soprano et al., 1986), intestine (Loughna et al., 1995), stomach, heart, muscle and spleen (Soprano et al., 1985). TTR is a highly conserved protein which from a phylogenetic standpoint is itself an indicator of its biological importance (Richardson, 2009). The aim of this study was to evaluate the expression of transthyretin along the gastrointestinal tract of mice (3 months old) – esophagus, stomach, duodenum, colon and bladder as well. The second aim was to identify the cells responsible for this expression in the organs under study. It was possible to verify that only the stomach showed values of normalized expression different from zero. This expression was lower than in the liver, as expected. By immunohistochemistry / immunofluorescence it was determined that cells expressing TTR are present in the glandular region of the stomach of mice and also in human stomach. It was also determined that D cells, responsible for secretion of somatostatin, synthesize TTR