免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位
| Data(s) |
2008
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|---|---|
| Resumo |
采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,Aminopeptidase M和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致. |
| Identificador | |
| Idioma(s) |
中文 |
| Fonte |
万翠红;梨根;刘志强;刘淑莹.免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位,化学学报,2008,66(13):1572-1576 |
| Palavras-Chave | #β2-微球蛋白 #抗原表位 #免疫亲和 #质谱 |
| Tipo |
期刊论文 |
