p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究


Autoria(s): 张彦; 石秀凡; 刘次全
Data(s)

2000

Resumo

p53蛋白质核心区249位点精氨酸被其他残基替换后能引起p53蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏。

Identificador

http://159.226.149.42/handle/152453/3713

http://www.irgrid.ac.cn/handle/1471x/50722

Direitos

p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究

Fonte

张彦;石秀凡;刘次全.p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究,27,382-386,p53蛋白质;分子动力学;R249残基替换():

Palavras-Chave #蛋白质;分子结构;分子动力学;构象 #p53蛋白质 #分子动力学 #R249残基替换
Tipo

期刊论文