竹叶青Trimeresurus stejnegeri蛇毒凝血酶样酶的酶学性质研究

该文报道从竹叶青蛇毒中纯化的两个凝血酶样酶(组分Ⅰ和组分Ⅱ)的酶学性质研究. 结果表明二者在体外都能使人纤维蛋白原转变为纤维蛋白, 具有精氨酸酯酶活性, 都能水解凝血酶专一性底物. 纤维蛋白平板法证明组分Ⅰ具有激活纤溶作用; 组分Ⅱ同时具有激活纤溶和直接纤溶作用; 组分Ⅰ和组分Ⅱ能缓慢降解纤维蛋白原的α链, 随着作用时间延长, 组分Ⅰ还能进一步部分降解纤维蛋白原的 β 链, 活性中心探讨表明, 组分Ⅰ的活性中心由丝氨酸蛋白酶部位和糖基部位组成. 组分Ⅰ水解BAEE的最适温度为50℃, 最适pH为8.6。