Reactivación de agregados proteicos por chaperonas moleculares


Autoria(s): Asensio Martin, Maitane
Contribuinte(s)

Muga Villate, Arturo

F. CIENCIA Y TECNOLOGIA

ZIENTZIA ETA TEKNOLOGIA F.

Grado en Bioquímica y Biología Molecular

Biokimikako eta Biologia Molekularreko Gradua

Data(s)

16/06/2015

16/06/2015

16/06/2015

23/06/2014

Resumo

ClpB es una chaperona hexamérica que solubiliza y reactiva agregados proteicos con la colaboración del sistema Hsp70/Dnak. Cada monómero de la proteína contiene dos dominios de unión a nucleótido, NBDs, que unen e hidrolizan ATP. La inserción de subunidades mutantes inactivas, es decir, incapaces de hidrolizar ATP, en el hexámero de ClpB inhibe la actividad replegadora de esta chaperona porque bloquean la comunicación alostérica que se establece entre los NBDs de los protómeros. Con el fin de conocer qué dominios de la proteína se encuentran implicados en dicha comunicación intermonomérica, se preparan híbridos de ClpB que contienen subunidades inactivas sin dominio N-terminal o dominio M. Asimismo, se estudia el efecto de DnaK en la actividad ATPasa de ClpB.

Identificador

http://hdl.handle.net/10810/15305

51901-624356-10

8738-624356

Idioma(s)

spa

en

Direitos

© 2014, EL AUTOR

info:eu-repo/Semantics/openAccess

Palavras-Chave #ClpB #chaperona #reactivación de agregados proteicos #dominio M
Tipo

info:eu-repo/semantics/bachelorThesis