476 resultados para Purificação


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Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC

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Processo de aditivação de massas cerâmicas com rejeito da purificação da glicerina e produção de tijolos extrudados, telhas e afins consistindo nas etapas de utilizar o resíduo industrial 'piche', resultante da purificação da glicerina, subproduto da saponificação de gorduras animais, como aditivo líquido em massas cerâmicas extrudadas, paralelamente ao sistema que controla a introdução de água que umedece as massas básicas de argilas para produção de blocos cerâmicos, telhas e afins. O 'piche' apresenta viscosidade semelhante à dos óleos lubrificantes, massa específica aparente em torno de 1,20 g/cm not 3 not tem cor escura, é untuoso ao tato e tem odor característico de gorduras animais. Seco, seu poder calorífico é de 3320,6 kcal/kg. Uma tonelada de 'piche' fornece energia equivalente àquela gerada por 3,14 M not 3 not de lenha.

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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A leishmaniose é uma doença que atinge milhões de pessoas no mundo e, de acordo com a FUNASA, está se espalhando por todas as regiões do Brasil. O tratamento desta zoonose é ineficaz, pois os fármacos utilizados apresentam muitos efeitos colaterais e colaboram com o aparecimento de parasitas e vetores resistentes. Portanto um maior conhecimento sobre a biologia molecular destes protozoários poderá facilitar o descobrimento de novas terapias e desenvolvimento de drogas antiparasitárias. O complexo telomérico é formado pela interação de DNA com proteínas, sendo que estas últimas podem também interagir entre si. A proteína RPA de eucariotos compreende um complexo trimérico subdividido em três subunidades. Este cumpre independentemente ou juntamente com outras proteínas diversas funções vitais para a célula, entre elas, auxiliar na manutenção dos telômeros e ajudar a recrutar a telomerase. Além disso, ela parece ser um dos principais componentes do complexo de proteínas que interagem com o terminal simples fita telomérico de protozoários tripanosomatídeos. Curiosamente, em Leishmania spp., as subunidades 2 e 3, ao contrário da subunidade 1 da RPA, não fazem parte do complexo telomérico. Portanto a LaRPA-1 pode apresentar comportamentos peculiares quando comparada a RPA dos outros eucariotos, e se tornar um importante alvo ao se estudar a biologia molecular do parasita. Este trabalho tem como objetivo clonar, expressar e purificar os três diferentes mutantes truncados da proteína LaRPA-1 para, futuramente, utilizar-se estas proteínas recombinantes como ligantes em ensaios de interação proteína:proteína, visando mapear possíveis sítios ou domínios na proteína LaRPA-1.O gene que codifica LaRPA-1 já encontrava-se clonado e sequenciado no laboratório de Telômeros da UNESP de Botucatu....(Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)

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As proteínas da família TRF2 (“TTAGGG repeat-binding factor 2”) fazem parte de complexos multiprotéicos responsáveis pela manutenção dos telômeros de alguns eucariotos. Elas apresentam domínios funcionais que a caracterizam como proteínas que interagem com DNA telomérico na forma de dupla fita. São eles, o domínio de interação com o DNA do tipo Myb-like, localizado na porção C-terminal, um domínio acídico N-terminal e um domínio de homodimerização TRFH (“TRF homology domain for homodimerization”). A proteína TRF2 também está envolvida na formação de estruturas teloméricas terminais denominadas “t-loops”. O intuito deste projeto é a clonagem, expressão em vetor bacteriano (pMAL) e a purificação de uma proteína homóloga as proteínas teloméricas TRFs humana em parasitas do gênero Leishmania, especificamente a espécie Leishmania amazonensis (LaTRF). Primeiramente foram desenhados iniciadores (primers) utilizados para a amplificação da sequência LaTRF por PCR. O(s) produto(s) de amplificação foram clonados em vetores de clonagem para produtos de PCR e sequenciados para análise. Uma vez obtida a seqüência da LaTRF, o inserto contendo o gene foi subclonado direcionalmente e na mesma fase de leitura do vetor de expressão bacteriano (pMAL-c5x, NEB) para obtenção e futura purificação da proteína recombinante. Verificou-se a expressão da proteína recombinante LaTRF utilizando SDS-PAGE e “Western Blot”. Pelos resultados obtidos na análise de expressão em pequena escala da proteína recombinante, foi observado possíveis indícios de que esta esteja sendo expressa. Com isso, torna-se possível a tentativa de uma expressão em grande escala utilizando esse mesmo sistema bacteriano (pMAL) a fim de se obter a proteína purificada que poderá ser futuramente utilizada para ensaios de “pull-down” dentre outras aplicações

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Desde o conhecimento da radiação e seus efeitos a necessidade de mensurá-la intriga os cientistas. Os detectores de radiação mais difundidos atualmente fazem o uso de cristais semicondutores. Porém, esses detectores tem uma temperatura ótima de funcionamento que acaba sendo ultrapassada, já que o processo gera calor. Por isso, o resfriamento acaba sendo uma necessidade. O desenvolvimento de detectores de radiação com cristal semicondutor que opere a temperatura ambiente é tema de muitos estudos, já que evitaria o processo de resfriamento, trabalhoso e de alto custo. No Centro de Tecnologia das Radiações (CTR) do Instituto de Pesquisas Energéticas e Nucleares (IPEN) o sal de Brometo de Tálio (TlBr) é estudado para esta finalidade. Até ser um cristal semicondutor este sal deve passar por vários processos, entre eles o de purificação e o de cristalização. A técnica utilizada para purificar este cristal é a de Refino zonal. Após ser purificado por esta técnica o sal estará apto a ser cristalizado e consequentemente integrar um equipamento de detecção de radiação. Portanto, esta monografia teve como objetivo realizar a análise da segregação das impurezas do sal de TlBr através da técnica de espectroscopia de massa em fonte de plasma induzido (ICP-MS) e espectroscopia de emissão atômica (ICP-AES). Determinando assim se o mesmo está apto a ser cristalizado e vir a compor um detector de radiação

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Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

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A cachaça é uma bebida exclusivamente brasileira que vem conquistando espaço no mercado dentre as bebidas alcoólicas destiladas. Porém, o Brasil é responsável pelo consumo de 99% do total produzido por ano e apenas 1% é exportado. Isso se deve à falta de padronização na produção e de conhecimento por parte dos produtores, que levam a contaminação por compostos indesejáveis produzindo uma bebida de baixa qualidade, tanto físico-química quanto sensorialmente. Os métodos de redestilação e filtração em carvão ativado vêm sendo alternativas para melhoria da qualidade. Amostras de cachaças foram submetidas a esses métodos e avaliadas quanto à composição química e a qualidade sensorial. As análises químicas de acidez volátil, aldeídos, ésteres, metanol, álcoois superiores e carbamato de etila foram realizadas em triplicatas utilizando cromatografia gasosa. Para a análise sensorial, as amostras foram submetidas ao Teste de Aceitação utilizando escala hedônica híbrida de nove pontos e avaliadas pelo Teste de Kruskal-Wallis. Foi aplicado também o Teste de Ordenação para avaliar a preferência entre as amostras e a Intenção de Compra foi avaliada utilizando-se uma escala de cinco pontos, de certamente não compraria a certamente compraria. A redestilação reduziu os níveis de acidez volátil, cobre e carbamato de etila enquanto a filtração diminuiu as concentrações de aldeídos e ésteres. Os processos de redestilação e filtração em carvão ativado não alteraram a aceitação da bebida, mantendo seu perfil sensorial e melhoraram a composição química.

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Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

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