Produção de lipase pelo fungo Myceliophthora sp. F. 2.1.4, caracterização e imobilização da solução enzimática bruta

Pós-graduação em Microbiologia - IBILCE

Sinteses e caracterização de zeólitas para imobilização da lipase de Thermomyces lanuginous aplicada a produção de biodiesel a partir de óleo de palma via rota etílica

Pós-graduação em Microbiologia - IBILCE

Produção de lipase por Fusarium oxysporum em fermentação em estado sólido e sua aplicação em reações de síntese de ésteres de biodiesel

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC

Imobilização e caracterização parcial de lipase produzida por Fusarium oxysporum em fermentação submersa

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Caracterização bioquímica de lipase extraída de sementes oleaginosas de Pachira aquatica

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Seleção de fungos termofílicos para produção de lipase e aplicação na produção de biodiesel

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Produção, purificação e propriedades bioquímicas de lipase ácida de Candida viswanathii

Pós-graduação em Ciências Biológicas (Microbiologia Aplicada) - IBRC

Imobilização de lipase po diferentes técnicas para obtenção de catalizadores estáveis

Pós-graduação em Biologia Geral e Aplicada - IBB

Acid Lipase from Candida viswanathii: Production, Biochemical Properties, and Potential Application

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Comparison of lipase production on crambe oil and meal by Fusarium sp (Gibberella fujikuroi complex)

Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)

Lipoprotein Lipase and PPAR Alpha Gene Polymorphisms, Increased Very-Low-Density Lipoprotein Levels, and Decreased High-Density Lipoprotein Levels as Risk Markers for the Development of Visceral Leishmaniasis by Leishmania infantum

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Influência de parâmetros nutricionais e físicos sobre a produção de Lipase por Penicillium janthinellum

As lipases (triacilglicerol acil hidrolases, E.C. 3.1.1.3) constituem uma classe de enzimas que catalisam a hidrólise de ligações ésteres dos triacilgliceróis de cadeia longa, operando na interface óleo/água. Em meios orgânicos, dependendo da quantidade de água, essas enzimas podem catalisar reações de esterificação e transesterificação, atuando como biocatalisadores da síntese de óleos e gorduras. As lipases destacam-se em processos industriais, nos quais são utilizadas como aditivos na produção de detergentes, de papel e celulose, na indústria de laticínios, de cosméticos, entre outros. As lipases microbianas são de maior interesse para aplicação em biotecnologia e em química orgânica, sendo necessária a prospecção de novas fontes de lipases com propriedades distintas. O presente trabalho avaliou a influência de diferentes meios de cultura, do tempo de cultivo, de fontes de carbono e sua concentração, de fontes de nitrogênio, agitação, pH e temperatura sobre a produção de lipase extracelular pelo fungo filamentoso Penicillium janthinellum, isolado de solo de região de Mata Atlântica. A avaliação das melhores condições de cultivo foi realizada através da análise da atividade enzimática, acompanhada pela determinação do íon ρ-nitrofenol liberado na hidrólise do substrato sintético ρ- nitrofenil palmitato. Os experimentos foram realizados em frascos de Erlenmeyer de 125mL contendo 25mL de meio de cultivo, inoculados com 1mL de suspensão contendo 107 conídios, e incubados a 28°C com agitação de 160 rpm e pH 5,5. Entre os quatro meios de cultura testados, o melhor resultado (0,476 ± 0,04 U/mL), com 5 dias de cultivo, foi verificado com o meio 2 composto por (g/L): bacto-peptona 5,0, extrato de levedura 1,0, NaNO3 0,5, KCl 0,5, MgSO4·7H2O 0,5, KH2PO4 2,0 e azeite de oliva 10,0)... (Resumo completo, clicar acesso eletrônico abaixo)

Stability of a Lipase Extracted from Seeds of Pachira aquatica in Commercial Detergents and Application Tests in Poultry Wastewater Pretreatment and Fat Particle Hydrolysis

A protein extract containing a plant lipase from oleaginous seeds of Pachira aquatica was tested using soybean oil, wastewater from a poultry processing plant, and beef fat particles as substrate. The hydrolysis experiments were carried out at a temperature of 40°C, an incubation time of 90 minutes, and pH 8.0-9.0. The enzyme had the best stability at pH 9.0 and showed good stability in the alkaline range. It was found that P. aquatica lipase was stable in the presence of some commercial laundry detergent formulations, and it retained full activity up to 0.35% in hydrogen peroxide, despite losing activity at higher concentrations. Concerning wastewater, the lipase increased free fatty acids release by 7.4 times and promoted the hydrolysis of approximately 10% of the fats, suggesting that it could be included in a pretreatment stage, especially for vegetable oil degradation.

Immobilization of a Plant Lipase from Pachira aquatica in Alginate and Alginate/PVA Beads

This study reports the immobilization of a new lipase isolated from oleaginous seeds of Pachira aquatica, using beads of calcium alginate (Alg) and poly(vinyl alcohol) (PVA). We evaluated the morphology, number of cycles of reuse, optimum temperature, and temperature stability of both immobilization methods compared to the free enzyme. The immobilized enzymes were more stable than the free enzyme, keeping 60% of the original activity after 4 h at 50°C. The immobilized lipase was reused several times, with activity decreasing to approximately 50% after 5 cycles. Both the free and immobilized enzymes were found to be optimally active between 30 and 40°C.

Overproduction and properties of lipase by wild strain of Burkholderia lata LBBIO-BL02 using chicken fat

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)