Síntese quimioenzimática do levetiracetam e análogos

Pós-graduação em Química - IQ

Diferentes técnicas de imobilização enzimática para obtenção de catalisadores

As lipases, também chamadas de glicerol éster hidrolases, são enzimas que fazem parte do grupo das serina hidrolases, tendo como substrato, triglicerídeos. O modo de ação das lipases assemelha-se ao das esterases, realizando a hidrólise das ligações ésteres-carboxílicas de acilgliceróis, formando ácidos graxos e glicerol. Processos de bioconversão enzimática têm sido bastante utilizados na produção, transformação e valorização de matérias-primas. Avanços na tecnologia enzimática, como a imobilização de enzimas, possibilitaram a modificação das propriedades cinéticas e da estabilidade destas moléculas contribuindo com o aumento no potencial de aplicações das mesmas. O presente trabalho teve por objetivo estudar diferentes métodos de imobilização de lipases em suportes de sílica, bem como os efeitos deste procedimento, visando melhorar a funcionalidade das enzimas e o maior rendimento econômico nos processos industriais. Os métodos de imobilização escolhidos para os estudos foram: adsorção física, ligação covalente e encapsulação. O processo de imobilização de lipase em Celite (adsorção física) foi otimizado levando em conta o pH, porcentagem da concentração enzima:suporte e temperatura ótimos de atividade enzimática. Também se utilizou Celite como suporte para a imobilização de lipase por ligação covalente, onde se obteve os melhores resultados com atividade enzimática 20% a 40 ºC e eficiência de imobilização de 50%. A celite foi ativada com 3-aminopropiltrietoxisilano e glutaraldeído. Por último, foi avaliada a possibilidade de encapsulação da lipase utilizando o precursor tetraetilortossilicato (TEOS). Os resultados obtidos nesta última metodologia não se mostraram satisfatórios. Logo, com os dados obtidos, podemos dizer que uma boa manutenção da atividade catalítica depende do tipo de retenção (química ou física) e da força de interação entre a enzima e o suporte utilizado, força esta que pode, em alguns casos, causar distorções estruturais na proteína, levando a manutenção ou diminuição da atividade catalítica.

Fungos endofíticos: prospecção de atividade biocatalítica e aplicação biotecnológica

Pós-graduação em Biotecnologia - IQ

Nanopartículas magnéticas como suporte para imobilização de lipases

Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)

Estudos experimentais e teórico-computacionais de novos complexos nanozeólitas-enzimas empregados na produção de biocombustíveis

Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)

Produção de lipidios funcionais por ação de lipase fúngica

A modificação estrutural de óleos e gorduras é uma das principais áreas de interesse de pesquisa em diferentes setores industriais. No caso da indústria de alimentos, a interesterificação é empregada para melhorar propriedades nutricionais e funcionais, em que se obtêm compostos diferentes dos que lhes deram origem. As lipases microbianas são os biocatalisadores mais utilizados industrialmente, por serem mais estáveis, específicas e com propriedades bem mais diversificadas que as lipases de outras fontes. Este trabalho objetivou, primeiramente, a caracterização da gordura da pele de frango (GPF) e sua comparação com óleo de soja, como referência, visando a utilização de GPF em reações de interesterificação. Para isto foram caracterizados quanto aos índices de rancidez hidrolítica e oxidativa, bem como de matéria insaponificável, índices de saponificação, refração e iodo. Foi realizado ainda o fracionamento e perfil de ácidos graxos destes lipídios e suas frações, com o cálculo de seus índices nutricionais. Foi verificado que a GPF apresentou qualidade satisfatória devido aos baixos índices de acidez (0,65 g ácido oleico.100 g -1 ), peróxido (2,14 meq.kg-1 ), p-anisidina (0,70 unidades de absorvância.g-1 ), além de fonte de ácidos graxos mono-insaturados (40%), sendo fonte promissora para estudos de interesterificação. Em um segundo momento o objetivo foi produzir lipídios modificados ricos em ácidos graxos essenciais a partir da gordura da pele de frango e ácidos graxos ramificados, utilizando lipase sn-1,3 específica e interesterificação do tipo acidólise. Foram estudados os fatores concentração de enzima, adição de água, proporção de substratos e tempo, segundo um planejamento experimental fatorial completo 2 4 . As separações analíticas foram executadas em placas de cromatografia de camada delgada, sendo as frações posteriormente extraídas, ressuspensas e injetadas no cromatógrafo a gás. Foi verificado que a adição de água ao meio reacional apresentou efeito significativo (p<0,05) para todos ácidos graxos avaliados dos triacilgliceróis, sendo que para o ácido essencial linoleico (C18:2) o efeito do tempo de reação também foi significativo, sendo verificado que quanto maior o tempo de reação, menor a quantidade de água a ser adicionada. Em um terceiro momento, o objetivo foi produzir éster fenólico a partir do DHCA, além de realizar reações de transesterificação deste éster com tricaprilina. Para a reação de transesterificação, foi utilizado um delineamento composto central rotacional (DCCR) variando a quantidade de enzima, tempo de reação e temperatura sobre a resposta (%) dos reagentes consumidos. A lipase Novozym® 435 de Candida antarctica foi utilizada como catalisador de todas reações. Foi verificado que a maior produção de éster (50%) ocorreu em oito dias. Nas reações de transesterificação, as relações molares em que houve maior consumo do éster produzido foram 1:5 e 1:10, sendo obtidos 21,1% e 29,6% de residual de dihidrocafeato de octila, respectivamente em 24 h. Foi observado que em altas temperaturas e tempo superior a 26 h, houve o menor residual de dihidrocafeato de octila (18,2%). Foram identificados três diferentes compostos fenólicos, contendo em sua estrutura dihidrocafeato de octila e ácido caprílico.