Impacto do pH final na maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos: mudanças estruturais de proteínas da carne crua e cozida durante a maturação

O objetivo do presente trabalho foi determinar a força de cisalhamento Warner-Bratzler do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos machos inteiros (Bos indicus) durante o período de maturação, nas faixas de pH final (pHf 48 horas post mortem) normal (pH entre 5,5 e 5,8) e anormal (pH entre 5,81 e 6,19) e temperaturas internas de cozimento. Concomitante com a avaliação de força de cisalhamento, foram avaliadas também a degradação da desmina e troponina T, o comprimento do sarcômero, o teor de colágeno total e solúvel, as temperaturas máximas de desnaturação das proteínas e a morfologia geral de agregação das fibras do músculo no cozimento. A degradação da desmina e troponina T foi maior no pHf normal, aparecendo produtos de degradação a partir do dia 7 nessa faixa de pHf. Não houve diferenças nos valores de comprimento do sarcômero, descartando-se assim, a contribuição desse parâmetro sobre a temperatura máxima de desnaturação (Tmáx) das proteínas, determinada utilizando calorímetro exploratório diferencial (DSC). Similarmente, não foram encontradas diferenças para os teores de colágeno total e solúvel, e os valores de colágeno total foram baixos, sugerindo que sua contribuição na segunda transição térmica e nos valores de força de cisalhamento foi mínima. As Tmáx1 e Tmáx2, correspondentes à desnaturação da meromiosina leve e pesada, respectivamente, foram menores no pHf normal, mas o efeito foi maior para a Tmáx2. A Tmáx3 da actina e titina aumentou até 14 dias post mortem na faixa de pHf normal, e posteriormente diminuiu significativamente após 21 dias, sugerindo possível degradação dessas proteínas nesse período de dias. Não foram encontradas diferenças nos valores de Tmáx no pHf anormal, em todos os dias post mortem, o que sugere a contribuição de um possível mecanismo de proteção que estabiliza as miofibrilas no aquecimento. Houve maior agregação das fibras do músculo no pHf normal nas temperaturas internas de cozimento de 65 e 80°C, provavelmente devido à maior desnaturação térmica das miofibrilas. Os valores de força de cisalhamento foram maiores com o aumento da temperatura interna de cozimento, devido ao aumento da desnaturação térmica das miofibrilas do músculo. Independente da temperatura interna de cozimento, os valores de força de cisalhamento foram altos em quase todos os dias post mortem para ambas as faixas de pHf, o que sugere a necessidade de utilizar métodos físicos ou químicos para aumentar a maciez do músculo Longissimus lumborum de animais zebuínos.

The aim of this work was to determine the Warner-Bratzler shear force of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls during ageing, at the normal (pH between 5.5 e 5.8) and abnormal (pH between 5.81 e 6.19) ultimate pH (pHu) groups (pH 48 hours post mortem) and internal temperatures of cooking. Concomitant with the Warner-Bratzler shear force evaluation, the degradation of desmin and troponin T, sarcomere length, total and soluble collagen content, maximum temperature of proteins denaturation, and aggregation of muscle fibers during cooking were also evaluated. The degradation of desmin and troponin T was higher in the normal pHu, appearing degradation products at day 7. There were no differences in the sarcomere length values, discarding the contribution of this parameter on the maximum temperature of proteins denaturation (Tmax) determined by differential scanning calorimeter (DSC). Similarly, no differences were found for total and soluble collagen contents, and the total collagen values were low, suggesting that its contribution in the second thermal transition and in the shear force values was minimal. The Tmax1 and Tmax2, corresponding to the denaturation of light and heavy meromyosin, respectively, were lower in the normal pHu group, but the effect was higher for Tmax2. The Tmax3 of actin and titin increased up to 14 days post mortem in the normal pHu group, which subsequently significantly decreased after 21 days, suggesting the possible degradation of these proteins in that period of time. No differences were found in the Tmax values for the abnormal pHu group at all days post mortem, suggesting the contribution of a possible protective mechanism that stabilizes the myofibrils during heating. There was higher aggregation of muscle fibers in the normal pHu, at internal temperatures of cooking of 65 and 80°C, probably due to a higher thermal denaturation of myofibrils. The shear force values were higher with the increase of the internal temperature of cooking due to the increased denaturation of the muscle myofibrils. Regardless of internal temperature of cooking, the shear force values were higher in almost all days post mortem for both pHu groups, which suggest the need of physical or chemical methods to increase the tenderness of Longissimus lumborum muscle of Zebu bulls.